本文采用密度泛函理论（DFT）研究了天冬氨酸中性分子H2asp及其阴离子Hasp-和asp2-稳定存在的构象,进而探讨了水介质条件下Al³⁺与阴离子Hasp-和asp2-的作用方式,最后考察了Al³⁺和Mg²⁺与天冬氨酸作用的竞争过程,在理论上揭示了Al³⁺对Mg²⁺生物进程的破坏作用。论文主要研究成果如下:1 .气相条件下,天冬氨酸分子H2asp以中性分子形式存在。本文在B3LYP/6-311++G**水平下获得了气相天冬氨酸分子全部的122种稳定构象,详细考察了能量最低的15种构象的相对稳定性及其结构特征。研究结果表明Z式α-羧基和exo式β?羧基结构均有利于分子稳定。氢键及其协同效应进一步使分子稳定,最强氢键被发现在α-和β?羧基间。氢键作用并不是天冬氨酸分子稳定存在的必要条件。天冬氨酸分子中α-和β?羧基结构、分子内氢键作用以及环张力等因素共同影响着分子体系的稳定性。H2asp-exo-E/αD[g+a]是MP2/aug-cc-pvdz// B3LYP/6-311++G**水平下天冬氨酸分子最稳定的构象。2.在B3LYP/6-311++G**水平下获得了气相天冬氨酸阴离子Hasp-全部的46稳定构象和asp2-的3种稳定构象。考察了天冬氨酸阴离子Hasp-能量最低的15种构象和asp2-的3种稳定构象的相对稳定性及其结构特征。研究结果表明Hasp-能量最低的7种构象中均存在一种非常强的近于线性O-H···O类氢键作用（H···O键长仅为1.35¹.49 ?）,其键能达162 kJ/mol,介于共价键和常规氢键之间,对Hasp-构象的稳定性起着决定性的作用。氨基与α-或β?羧基或羧酸根之间的氢键作用则进一步使分子稳定。asp2-体系中氨基与α-和β?羧酸根之间的氢键作用以及分子中原子间的空间位阻共同影响着asp2-构象的稳定性。Hasp?-endo/εD[a g?]和asp2?-δD[g?g+]分别是天冬氨酸阴离子Hasp-和asp2-在MP2/aug-cc-pvdz//B3LYP/6-311++G**水平下最稳定的构象。3.在B3LYP/6-311++G**水平下首次获得了[asp-Al（H2O）5]+的38种稳定构象。研究发现[asp-Al（H2O）5]+体系的稳定性主要决定于超分子体系中新形成的Al-Oasp键（键长约1.87¹.95 ?）以及各种形式的氢键作用,特别是羧酸根与H2O之间形成的近于平面且包含Al-Oasp新键的六元环结构的O···H-O强氢键作用。4.在B3LYP/6-311++G**水平下首次获得了[Hasp-Al（H2O）5]²⁺的28种稳定构象。研究发现Hasp-中的羧酸根基团和氨基容易夺取Al³⁺周围的H2O中的质子形成羧基和氨根离子基团,同时与水分子形成氢键,以获得稳定的结构,Al³⁺与Hasp-之间不太容易形成Al-OHasp键。5.联合应用超分子模型与IEFPCM溶剂模型,系统研究了下列4个反应:对（1）和（2）中各组分Gibbs自由能的计算结果表明水相条件下,[Al（H2O）6]³⁺和asp2-或Hasp-的反应均能自发进行（ΔG分别为-47.43和-1.92 kJ/mol）,这一结果首次为Al³⁺进入人体影响天冬氨酸的生物进程提供了理论支持。对（3）和（4）中各组分Gibbs自由能的计算结果表明水相条件下,[Al（H2O）6]³⁺和asp-Mg（H2O）5或[Hasp-Mg（H2O）5]+的反应也均能自发进行（ΔG分别为-53.53和-129.45 kJ/mol）,这一结果首次为Al³⁺进入人体影响Mg²⁺与天冬氨酸结合的生物进程提供了理论支持,在微观层次揭示了Al³⁺生物毒性的可能机制。综上,本文选定天冬氨酸为研究对象,通过天冬氨酸构象及其与Al³⁺作用机制的理论研究,在微观层次上揭示了Al³⁺可能的毒性机制,既有理论意义,又有实用价值。