目的：有证据表明，胶质细胞系源性神经营养因子(GDNF)与17β-雌二醇(E2)对DA能神经细胞具有协同保护的作用，这种协同保护作用是通过激活胞内PI3-K/Akt信号通路实现的，而且神经型钙粘蛋白(N-cadherin)是介导激活该信号通路的跨膜蛋白，但是在这个过程中N-cadherin如何参与并发挥其功能的尚不清楚。鉴于GDNF能够促使N-cadherin的Tyr-860位点磷酸化，所以我们提出：GDNF和E2协同保护受损DA能神经细胞的机制与N-cadherin的Tyr-860位点磷酸化有关。本研究的目的即是验证之。　　方法：本研究以体外培养的6-羟基多巴胺(6-OHDA)损伤后的MN9D细胞为研究对象，分别用脂质体转染基因干扰N-cadherin质粒、过表达N-cadherin质粒、N-cadherin Tyr-860位点点突变质粒，以及pcDNA3.1空载体质粒和psilencer1，0-U6空载体质粒，另设脂质体对照组和空白对照组。然后在GDNF和E2共同作用下，利用免疫印迹检测和免疫细胞化学等方法，以MN9D细胞内N-cadherin和Akt的磷酸化水平为指标，鉴定N-cadherinTyr-860位点的作用。随后通过免疫共沉淀、免疫印迹检测和免疫细胞化学等方法，对比转染这些质粒后细胞中胞浆内与胞膜上雌激素α受体(ERα)与N-cadherin的结合量。　　结果：在GDNF与E2共同作用下，Ser473位点磷酸化的Akt量随着Tyr-860位点的磷酸化的N-cadherin量的改变而改变，另外ERα与N-Cadherin的结合量发生了改变，两者在膜上的结合量增加，同时胞浆中的减少，但点突变N-cadherin(Tyr-860)组中，ERα与N-cadherin在胞膜上的结合量并没有明显增加，这种协同保护作用受到了抑制；在无GDNF与E2作用时，ERα与N-cadherin分别在胞浆胞膜中的结合量随着p-N-cadherin(Tyr-860)量的改变而发生变化，过表达组N-cadherin中ERα与N-cadherin在胞膜上的结合量最高，在胞浆中的结合量最少。　　结论：介导GDNF和E2协同保护受损DA能神经细胞生物学作用的N-cadherin是通过其胞内段Tyr-860位点的磷酸化而实现的。