铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)属于革兰氏阴性杆菌，是一种常见的条件致病菌，具有多重耐药性。FtsZ作为细菌收缩环的关键组成成分，不但是细菌收缩环的骨架，而且可能是细菌收缩环收缩力产生的来源，在细菌分裂的过程中承担着重要的角色。FtsZ是微管蛋白的同源类似物，同样具有GTP酶活性，属于细菌细胞骨架蛋白的一种。　　第一部分研究了铜绿假单胞菌FtsZ(PaFtsZ)的生化特异性。FtsZ的生理活性可以由其GTP酶活性和其聚合成原丝纤维的能力来测量。FtsZ的GTP酶活采用一种连续的、耦合级联的方法进行检测。与大肠杆菌FtsZ(EcFtsZ)相似，PaFtsZ也具有较高的GTP水解活性，其GTP酶活约为4。还研究了多种不同离子对FtsZ蛋白GTP酶活的影响。发现阳离子的变化对FtsZ蛋白酶活的影响较小，而阴离子的变化对FtsZ蛋白的酶活有明显的影响。PaFtsZ也主要聚合成单链原丝纤维，但与EcFtsZ大部分为直线形不同的是，其中存在有很多中度弯形结构，甚至形成弧形。　　第二部分研究了ZipA蛋白对FtsZ聚合的影响。发现ZipA不但可以增强FtsZ-GTP原丝纤维的聚合，而且可以稳定和加强FtsZ-GDP高度弯形的结构。FtsZ原丝纤维从直形到弯形的变化会产生力，这种力可能是细菌收缩环产生收缩力的原因。ZipA可以加强和稳定收缩力的产生。　　第三部分研究了铜绿假单胞菌收缩环的主要调控系统MinC、MinD和MinE蛋白的生化特性和功能，提出了一种新的调控模型。在基因敲除的实验中，细菌中Min系统里的MinC/MinD蛋白的缺失，破坏了细菌分裂时的Z环的定位，导致细菌形成长线状或者在细菌两端进行分裂。采用光散射分析方法、透射电子显微镜、基因敲除技术以及共沉淀分析方法，我们确认了MinC为Min系统中的一个抑制子，在电镜图中观察，它确实抑制了FtsZ蛋白聚合成原丝纤维的能力。MinC与MinD蛋白能形成共同聚合物，形成直线形的双链纤维结构。且加入MinE蛋白后，激活了MinD的ATP酶活性，并将MinC/D共聚物解聚。此外，MinC与MinD形成的共聚物的化学计量比是1∶1。光散射实验说明MinD蛋白浓度在MinCD共聚物的形成中起着决定性作用。当MinD浓度低于5μM，MinC-MinD很难形成共聚物。而当MinD浓度大于5μM时，并降低MinC浓度至0.5μM以下时，仍可以观察到有共聚物形成。这和体内的MinC和MinD浓度相符。因此认为MinC/MinD在体内是以共聚物的形式起作用的。本论文的实验工作研究了铜绿假单胞菌FtsZ及其调控蛋白的功能和生化特性，为以后铜绿假单胞菌的细菌分裂机理的研究提供了基础，并对筛选以PaFtsZ及其调控蛋白为靶蛋白的新型抗生药物的筛选提供了新的理论依据和研究思路。