谷氧还蛋白(Glutaredoxin.Grx)，也称为巯基转移酶，是在细菌、植物和哺乳动物中普遍存在的一种氧化还原酶。它和GSH、NADPH和谷胱甘肽还原酶共同组成一个氧化还原系统，具有催化蛋白质二硫键和谷胱甘肽-蛋白混合二硫键还原的作用。谷氧还蛋白具有多种功能，像调节蛋白折叠，调节转录因子和信号转导和参与硫元素代谢等。　　 我们从本实验室构建的家蚕蛹cDNA文库中获得一条cDNA序列，其ORF编码219个氨基酸组成的蛋白质，预测的分子量为24.3kDa，等电点是4.8。经生物信息学方法分析得知，编码的氨基酸序列具有两个保守的结构域：TRX结构域和GRX结构域，分别具有保守的W-A-X-X-C位点和C-G-F-S酶活性位点。通过与NCBI上的数据库中的序列比对，家蚕谷氧还蛋白与谷蛀虫、埃及伊蚊、冈比亚按蚊和果蝇谷氧还蛋白的同源性分别为63％、54％、54％和58％。我们推测其可能是家蚕谷氧还蛋白基因，命名为bmgrx基因(Bomby.mor.glutaredoxi.gene)。　　 为了研究bmgrx的功能，将该基因重组到His融合表达载体pET-28a(+)中，经终浓度为0 mM的IPTG诱导后，超声波裂解菌体，经SDS-PAGE分析得出在28kDa处出现一条特异性的条带。采用亲和层析纯化融合蛋白His-BmGrx，质谱分析得出目的蛋白的分子量与预测的基本一致。我们利用纯化的蛋白质做为抗原免疫新西兰兔制备了多克隆抗体，ELISA检测该抗血清的效价可达到1:6400以上。提取家蚕五龄幼虫的各组织以及家蚕发育各个时期的总蛋白，Westernblotting实验结果表明，BmGx蛋白在家蚕的马氏管、中肠、气门、血淋巴和生殖器有比较明显的表达，而在头部、皮、丝腺的表达量并不是很高。同样也利用了荧光定量PCR反应研究了各组织及发育各时期中bmgr.mRNA转录水平的差异。利用自制的多克隆抗体进行亚细胞定位，结果表明该蛋白主要分布于核膜周围。为了研究该蛋白的功能，我们采用HED和胰岛素活性测试法对该重组蛋白进行体外活性测试，发现该蛋白与大部分此类蛋白相似，不具有还原HED和胰岛素内二硫键活性。