组蛋白的精氨酸(R)和赖氨酸(K)可以发生甲基化修饰,这些修饰在生物体内是一种动态的过程,具有重要的生物学功能。UHRF1的SRA结构域可以识别结合半甲基化的DNA,并招募DNA甲基转移酶DNMT1,以甲基化的母链为模板在对应的新合成链进行甲基化修饰,从而使母链DNA的甲基化修饰状态完整地遗传给子代DNA,所以具有重要的生物学意义。UHRF1的其它结构域也具有很重要的功能,本实验中我们发现UHRF1的PHD结构域可以特异性地识别结合未修饰状态的组蛋白H3R2,这种结论基于我们的多肽结合实验(peptide binding),等温滴定量热法实验,以及UHRF1的PHD结构域与组蛋白H3多肽形成的复合物晶体结构实验。UHRF1的PHD结构域可以与未修饰状态的H3R2的胍基形成广泛的分子间氢键作用网络,H3R2的甲基化会破坏PHDUHRF1与H3多肽形成复合物,而H3K4及H3K9的甲基化不会影响这种作用或者影响非常微小。我们通过表达谱芯片检测到大量受UHRF1调控的基因,并通过染色质免疫共沉淀技术检测到UHRF1直接调控的靶基因。最重要的是我们发现了UHRF1直接调控的靶基因的表达依赖于UHRF1的PHD结构域识别未修饰状态的组蛋白H3R2,由此揭示了PHDUHRF1识别结合未修饰状态的组蛋白H3R2在生物功能上的重要性,同时表明组蛋白精氨酸甲基化与UHRF1的功能间存在可能的串话作用(Crosstalk)。