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本研究研利用一种枯草芽孢杆菌膜蛋白MrpF作为膜锚定分子,锚定一些亲水性蛋白到大肠杆菌细胞膜表面,本研究中选定了一种较为常用,稳定且活性易于检测的亲水性蛋白PhoA来锚定。首先利用计算机预测了MrpF的结构和疏水性。得出MrpF一种三次跨膜的膜蛋白依据计算机预测的结构,设计了PhoA-MrpF融合蛋白。通过基因克隆的方法从大肠杆菌内克隆出phoA基因,然后通过基因融合的方法,将phoA基因融合于mrpF基因上游,构建出PhoA-MrpF融合蛋白的基因,再导入大肠杆菌诱导其表达。表达结果显示融合蛋白表