蛋白质-蛋白质相互作用在生物体的许多生物学功能中扮演着非常重要的角色。比如,蛋白质相互作用不仅参与代谢、信号传递、免疫和基因调控网络。而且在许多情况下,只有当蛋白质相互作用的分子机制已知时,才能清楚地理解最终导致一种或几种疾病的原因。所以为了能够更好地揭示导致疾病的过程的分子机制,就需要我们更深刻地理解蛋白质相互作用。但是,在实验确定蛋白质复合物结构方面的进展是十分有限的,另外,确定蛋白质复合物结构所涉及的实验方法存在技术困难和高成本的局限,因此,需要计算工具,如蛋白质-蛋白质对接,预测蛋白质之间的结合模式和亲和性,作为补充实验方法来确定蛋白质-蛋白质相互作用及其复合物结构。现存的蛋白质-蛋白质对接算法,大多是用已知蛋白质三维结构作对接,这导致许多仅仅知道一级序列的蛋白质没有办法进行对接预测。所以就需要在进行对接前先用同源建模以一定的序列相似度构建出相似的结构,然后再用同源建模构建出来的结构进行对接。本文我们主要就是研究同源建模对于对接结果的影响。我们首先对测试集中的每一个蛋白质以30%、40%…100%的序列相似度截断进行建模,然后用建模得到的结果作对接。为了更全面的研究同源建模对刚性蛋白质-蛋白质对接的影响。我们后面又对每一个蛋白质进行固定区间30%-40%、40-50%、50%-60%、60%-70%、70%-80%、80%-90%、90%-100%的序列相似度建模,再用建模得到的结果作对接,然后分析对接得到的结果。结果表明,同源建模对接的成功率随序列相似度的减少而下降,两者存在一个简单的线性关系。因此,当我们只知道蛋白质序列时,我们可以通过本文的结果知道在使用不同的序列相似度模板下,通过同源建模得到的结构作对接与用unbound结构作对接的差距。本文的结果可以作为一个有用的参考。同时整个对接过程我们用到的对接程序也是我们课题组开发的HDOCK对接软件。我们也对其对接算法的性能进行了比较全面而详细的评估。