【摘 要】
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该论文展示了一种亲逝发展的NMR方法(SEA(solvent exposed amide)实验方法)在蛋白质结构研究中的应用.通过对原脉冲序列进行改进,使其能够应用于普通的N单本记和N/C双标记的
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该论文展示了一种亲逝发展的NMR方法(SEA(solvent exposed amide)实验方法)在蛋白质结构研究中的应用.通过对原脉冲序列进行改进,使其能够应用于普通的<15>N单本记和<15>N/<13>C双标记的样品,并针对蛋白质分子相互作用表面的识别和共振信号的重叠这两个方面的问题分别发展出"水的可及性微扰法(water accessibility perturbation)"和"AERE(amide exchange rate edited)方法"两套新的实验方法,并探索了它们在蛋白质结构研究中应用,.共振信号重叠是NMR方法解析蛋白质三维结构的一个严重障碍.该文发展的AERE方法针对这一问题给出了一种解决方案.该方法可以将具有不同交换率的酰胺质子分离在两张互补的图谱中,从而减轻甚至消除信号的重叠问题.通过实验,还验证了SEA和presat模块在三维谱中的可行性.
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