【摘 要】
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p38α是一种丝裂原活化蛋白激酶(MAPK),其涉及的信号通路与细胞炎症、细胞凋亡、细胞分化、心肌肥大、细胞周期密切相关,这也让p38α成为具吸引力的药物设计靶标。核受体涉及细胞的生长、发育、稳态以及其他多种生理活动,在癌症、炎症、代谢和增生性疾病中起着基础性作用。孤儿核受体Nur77作为其中的重要一员,也引起研究者的广泛关注。前期研究发现p38α与Nur77存在相互作用,会导致LPS所诱导的炎症
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p38α是一种丝裂原活化蛋白激酶(MAPK),其涉及的信号通路与细胞炎症、细胞凋亡、细胞分化、心肌肥大、细胞周期密切相关,这也让p38α成为具吸引力的药物设计靶标。核受体涉及细胞的生长、发育、稳态以及其他多种生理活动,在癌症、炎症、代谢和增生性疾病中起着基础性作用。孤儿核受体Nur77作为其中的重要一员,也引起研究者的广泛关注。前期研究发现p38α与Nur77存在相互作用,会导致LPS所诱导的炎症反应,但Nur77与p38α的作用模式目前还缺乏研究。本课题以此为出发点,通过结构生物学研究揭示p38α
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