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未折叠蛋白反应(unfolded protein response，UPR)通过减少蛋白质的生物合成，加强蛋白质的折叠和降解功能，从而维持细胞内的蛋白质稳态。有文献报道的未折叠蛋白反应主要是细胞质热激响应(heat shock pesponse，HSR)、内质网未折叠蛋白反应(UPRer)和线粒体未折叠蛋白反应(UPRmt)。对线虫线粒体未折叠蛋白反应(UPRmt)的研究发现，线粒体基质蛋白酶ClpP-1能够水解细胞基质侧的未折叠及错误折叠的蛋白，从而开启线粒体的未折叠蛋白反应信号通路，调控线粒体未折叠蛋白反应靶基因的表达。但目前为止，植物UPRmt的信号机制尚见报道。本论文主要通过遗传学、生理学实验等方法研究AtFtSH4蛋白酶参与调控植物UPRmt的分子机制，并获得以下主要结果: (1)拟南芥突变体AtFtSH4植株中UPRer和UPRmt的标记基因都较野生型有显著的上调;用低浓度UPRer诱导剂衣霉素(Tm)处理拟南芥种子发现突变体AtFtSH4对衣霉素(Tm)敏感;高浓度Tm短暂处理幼苗会导致突变体AtFtSH4中UPRer和UPRmt的标记基因都比野生型有更显著的上调. 以上实验初步表明突变体AtFtSH4同时参与了UPRer和UPRmt，Tm能够同时诱导UPRer和UPRmt; (2)亚细胞定位实验发现:转录因子At5g04840(bZIP04)蛋白定可能位于线粒体。 (3)突变体bzip60在自然生长条件下和Tm处理后，UPR七r标记基因的表达量都有显著下调;而UPRmt的标记基因却有明显的上调。突变体bzip04在自然生长条件下和Tm处理后，UPRer的标记基因都上调表达;自然生长条件UPRmt的标记基因表达量显著下调，Tm处理后出现明显的上调表达。 实验结果表明bZIP60主要参与调控UPRer，bZIP04主要参与调控UPRmt，但是bzip04突变体中的UPRmt能够被Tm诱导。因此两条信号途径存在直接的互补和诱导作用。 (4)双突变体ftsh4-4bzip60中UPRer标记基因的表达量没有显著差异，都是表达下调。双突变体ftsh4-4bzip04中UPRmt和UPRer标记基因的表达量均和突变体bzip04相近，因此基因AtFtSH4和bZIP60共同参与调控UPRer，bZIP60位于AtFtSH4的下游，AtFtSH4和bZIP04共同参与调控UPRmt，bZIP04位于AtFtSH4的下游。 综上所述，AtFtSH4缺失突变能够诱导植物发生转录因子ZIP60介导的UPRer和bZIP04介导的UPRmt，UPRer和UPRmt之间具有互补的关系。