消费者对肉类的加工取决于产品的质量、风味品质、质地还有储存的稳定性,加工肉制品中常见的做法是在产品配方中加入蛋白质成分,主要目的是改善物理特性(特别是与质地有关的特性)、风味、烹调率,并降低生产成本。近年来,由于人们生活水平的提高,低脂肪和低盐类产品受到人们的广泛关注,消费者对低脂产品的需求不断增加。利用非蛋白类物质作为添加物来减少脂肪的摄入。在实际的肉类加工中,非肉类蛋白质(如大豆蛋白质,乳清蛋白质和豌豆蛋白质)的应用可以显著改善与质地相关的特征,风味和蒸煮性。为了改善肉类和肉制品的营养和功能特性,大豆分离蛋白(SPI)已被广泛用作肉类加工业中的非肉蛋白添加。一些研究报道,天然大豆分离蛋白(N-SPI)对肉类蛋白质的凝胶性质有不好的影响。这是由于大豆蛋白和肉类蛋白之间的相互作用差。因此,改变大豆蛋白的天然结构是有必要的。本论文通过加热、pH偏移处理及pH偏移后温和热处理对大豆蛋白进行改性,研究改性大豆分离蛋白的结构性质。研究加热改性后的大豆分离蛋白与鱼类肌原纤维蛋白混合凝胶之间的相互作用。研究酸处理及极性温和热处理与鱼类肌原纤维蛋白之间的相互作用,讨论经过什么样处理的大豆分离蛋白有利于鱼类蛋白的凝胶特性,从而应用于实际加工生产中,得以提高大豆分离蛋白在鱼类制品中的合理应用,提高鱼类制品品质。本实验通过研究热诱导60℃、80℃、95℃大豆分离蛋白对其溶解性、表面疏水性、巯基含量等,探究热诱导对大豆分离蛋白结构的影响。结果表明:溶解度随热诱导SPI温度的升高而增加;表面疏水性和巯基含量随热诱导SPI温度的升高而增大,说明加热导致疏水集团和内部SH基团暴露,改变了大豆分离蛋白的结构,从而增加了表面疏水性和巯基含量,但是SPI 95℃显著低于SPI 80℃(P<0.05),是由于温度过高,引起蛋白质亚基的聚集。从流变曲线来看,大豆分离蛋白的流变曲线基本呈直线,但是SPI 80℃的储能模量(G′)明显高于其他对照组,说明热诱导80℃引起了β-伴球蛋白(7S)结构的改变。由SDS-PAGE电泳图谱可知,所有的SPI条带都有α、α′、β、酸性多肽A和碱性多肽B,经加热处理后,SPI条带变浅,综上所述,SPI 80℃会产生比较理想的结构变化。其次通过60℃,80℃和95℃处理大豆分离蛋白(SPI)后,加入到鱼肌原纤维蛋白(MP)中,研究了鱼肌原纤维蛋白和热诱导大豆分离蛋白相互作用对凝胶特性的影响。结果表明:与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80℃)的储能模量值(G’)(P<0.05)显著上升,而MP-SPI(60℃)和MP-SPI(95℃)的储能模量比MP-N-SPI低。在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80℃),可以明显改善蛋白复合凝胶的持水力(WHC)(P<0.05)。从质构特性可以看出,MP-SPI(95℃)的硬度显著提升。通过对复合凝胶离心后上清液的SDS-PAGE图谱显示,MP-N-SPI复合凝胶条带与单纯MP没有明显差异,MP-SPI(80℃)和MP-SPI(95℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60℃)浅,说明预热SPI(80℃或95℃)容易与肌原纤维蛋白相互作用。化学力测定结果显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水相互作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力。总体而言,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性,可为大豆蛋白的开发提供巨大潜力,以及实现动植物蛋白之间的平衡协调。最后探究pH偏移处理SPI对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,结果表明:从流变特性来看,pH偏移处理大豆分离蛋白复合凝胶的储能模量高于pH偏移结合热处理复合凝胶,pH 1.5处理SPI的储能模量比pH 12处理SPI的储能模量高,复合蛋白也出现了同样的结果,是由于pH1.5处理SPI中反应性侧链基团促进了MP和SPI蛋白的相互作用,导致更强和更有弹性的最终凝胶结构。从质构特性来看,改性后的大豆分离蛋白复合凝胶的硬度和咀嚼性都高于MP-N-SPI,持水性也高于天然大豆蛋白复合凝胶,说明改性大豆分离蛋白暴露出更多的基团。有利于疏水相互作用。从化学力结果分析,疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力,氢键和二硫键并不是参与凝胶的主要化学力。从SDS-PAGE电泳分析,7S的结构减少或消失,11s的结构部分减少,说明pH偏移处理后改变了SPI中的7S结构。但是经pH偏移温和热处理后,条带显示有所加深,而且条带变散。pH12结合温和热处理并不利于复合凝胶的形成,这与前面的流变特性和质构特性结果相一致。