作为乌鳢肌肉组织中重要的组成成分之一,肌肉蛋白中含有大量的肌原纤维蛋白。冷藏过程中,肌原纤维蛋白经历了一定程度的变性、降解,从而导致鱼肉品质、鱼糜凝胶品质变化。本论文首先以乌鳢肌原纤维蛋白为研究对象,利用紫外、荧光、光散射等技术,探讨不同冷藏时间下蛋白质结构和理化性质的变化。结果表明:短期冷藏过程中,蛋白质浓度、Ca²⁺-ATPase活性、总巯基含量分别降低,而表面疏水性增加,以上全部表明:（1）肌原纤维蛋白降解;（2）具有二级结构修饰的肌球蛋白变性。SDS-PAGE凝胶电泳的结果表明,冷藏导致肌原纤维蛋白降解和蛋白分子的聚合。紫外光谱的最大吸收峰显示出蓝移1 nm,吸收峰逐渐增大;荧光光谱的最大发射波长显示出红移1 nm,荧光强度逐渐减弱,均表明短期冷藏导致蛋白质的微环境变化。此外,肌原纤维蛋白的粒径逐渐增大,分子内部越来越密实。然后,分别通过感官、微生物、物理、化学评价对乌鳢的新鲜度进行表征。从蛋白质变化的角度解释其品质下降的机理,为乌鳢等淡水鱼的有效保鲜提供参考。结果表明:短期冷藏过程中,微生物利用乌鳢自身营养物质大量繁殖,蛋白质等含氮物质逐渐分解,挥发性盐基氮含量增加,pH值下降后回升。ATP逐步分解,K值增大。肌肉组织之间的自由水含量降低,L^*下降。脂肪氧化增加硫代巴比妥酸值,并促使血红蛋白中的Fe²⁺氧化,导致a^*下降。蛋白质的氧化导致乌鳢中血红蛋白和血红素含量下降,从而引起b^*上升。冷藏初期,肌肉收缩变硬,接着肌细胞骨架蛋白和细胞外基质结构逐渐溶解,引起鱼肉硬度、弹性、回复性的下降。蛋白质的变性、降解导致表面疏水性氨基酸大量暴露于表面,导致鱼肉的胶粘性、凝聚性和咀嚼性的降低而降低。最后,利用DWS扩散光谱法监测乌鳢鱼糜凝胶的生长过程,结果表明:初始鱼糜体系是一种粘性流体,其流变行为接近于牛顿流体。随着温度的升高,网络结构逐渐成熟,形成凝胶。随着冷藏时间的延长,肌球蛋白轻链亚基解离并发生分子间交联,从而减少鱼糜样品从纯粘性流体到弹性出现所需的加热温度。此外,鱼糜体系的粘度、抗形变性、回复性随着冷藏时间的延长在加热后期越来越稳定。