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光系统II(PSII)是存在于类囊体膜中的多亚基色素蛋白复合物,是吸收光能、催化光诱导水裂解释放氧气、质子和电子的重要机构。它在体内的基本单位是由外周天线蛋白(LHCII)与PSII核心复合物结合形成的PSII-LHCII超分子复合物,这一结构保证了LHCII吸收的能量能够快速有效的传递到PSII反应中心(RC),进行原初光化学反应。本论文分为两部分:1、利用捕光色素蛋白复合物(LHCII)与PSII核心复合物在以DGDG、PG、SQDG三种类囊体膜脂形成的脂质体中重组的方法,研究了LHCII与PSII在脂膜上结构与功能的相互作用; 2、通过研究光破坏和色素置换对PSII RC的影响,探讨了RC中不同色素的功能。主要结果如下: 1、LHCII与PSII核心复合物的蛋白脂质体研究: 将OECC(粗提核心复合物)、pdOE(纯化核心复合物)、LHCII(大量天线)制剂分别与脂质体重组并研究了其光谱性质。LHCII在与脂质体重组前表现出典型的聚集态光谱特征,重组后吸收和荧光发射峰发生明显蓝移; LHCII、OECC和pdOE三种蛋白脂质体与重组前的样品相比荧光发射强度增加; 表明脂环境影响了色素蛋白复合物的聚集状态以及色素和蛋白之间的相互作用。OECC和pdOE分别与LHCII在脂质体中重组,得到两种重组蛋白(LHCII-OECC和LHCII-pdOE)脂质体,用冰冻蚀刻电镜技术和低温荧光光谱的方法研究其结构和功能特征。LHCII和核心复合物(OECC或pdOE)结合形成PSII-LHCII重组颗粒,并在脂质体中均匀排布,阻止了LHCII晶格状结构的形成。重组蛋白脂质体的吸收光谱既有LHCII的吸收特征,又有核心复合物的特征吸收峰,但低温荧光光谱的主要发射峰是核心复合物的特征峰(684 nm-685 nm),而不是LHCII的特征峰(680 nm); 而且激发不同色素得到的荧光发射光谱基本一致,这些结果证明LHCII吸收的能量传递到了核心复合物中,在重组蛋白脂质体中不同色素蛋白复合物在结构和功能上都实现了相互偶联。通过对OECC或pdOE与LHCII重组形成的蛋白脂质体放氧或DCPIP光还原活性的检测研究了PSII光化学活性特征。LHCII和核心复合物(OECC或pdOE)的重组蛋白脂质体与单独核心脂质体相比,在强光和弱光下光化学活性都明显提高。这从另一个角度证明了核心复合物与LHCII的功能偶联,LHCII的结合使捕光截面积增大,从而使PSII光化学活性增加。