在金属蛋白中，金属离子对于保持结构的稳定性、酶反应的活性都是不可缺少的一部分。利用力场的方法模拟蛋白质的研究，常常受限于缺少精确的势能函数。为了准确描述含锌金属蛋白体系在水溶液中的配位效应，本文首先选取Zn²⁺-H₂O作为研究对象，以量子化学计算结果为依据，应用可极化分子力场—原子-键电负性均衡浮动电荷模型（ABEEM/MM）构建描述Zn²⁺-H₂O体系相互作用的精确势能函数。为了描述Zn²⁺在水溶液中的配位效应，在锌离子与第一水合层氧原子间引入了化学键位点。并成功将该体系下锌离子的参数用于所选含Zn蛋白体系电荷分布的计算。对于Zn²⁺-H₂O体系，本文应用MP2/6-31++G（d,p）方法(其中Zn²⁺采用赝势基组LANL2DZ)，计算了气相中Zn²⁺（H₂O）n（n=1¹2）体系的几何构型及振动频率；在MP2/6-311++G（2d,2p）方法下，计算了稳定构象的能量，同时进行了BSSE校正。结果表明：当n=1⁶时，最稳定构象的结构是Zn²⁺直接与水分子相互作用，而不是形成分子间氢键，Zn²⁺与第一水合层中氧原子的平均距离R_Zn-O逐渐变长；当n=7¹2时，团簇的最稳定构象是5+x构型，R_Zn-O逐渐变小。同时，随配位水分子数的增多，连续结合能逐渐减小，Zn²⁺及第一水合层中氢原子的正电荷在逐渐减少，而第一水合层中氧原子上的负电荷变化并不明显。相比于单体水分子，在Zn²⁺（H₂O）n（n=1¹2）中水分子的HO键伸缩振动向低波数方向移动，键角∠H-O-H的振动频率变化并不明显，说明Zn²⁺对水分子中HO键的影响较大。同时在ABEEM/MM非键模型下，以量子化学方法计算结果为基准，构建了用于精确描述Zn²⁺-H₂O相互作用的势能函数。利用该势能函数计算了Zn²⁺（H₂O）n（n=1¹2）最稳定构象的结构及结合能，所得结果与量化计算结果一致。