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目前应用的外源蛋白表达系统有原核表达系统、真核表达系统等。这些表达系统都存在各自的缺陷，尤其在生产重组蛋白提取前快速实时检测方面存在技术空白。光合细菌表达系统是本实验室正在研究的新型表达系统。类球红细菌Rhodobacter sphaeroides是研究光合作用和膜蛋白的模式生物，在特定的生长环境下，类球红细菌的细胞质膜（CM）会自动内嵌形成胞质内膜系统（ICM），从而使得捕光色素复合体2（LH2）、捕光色素复合体1（LH1）及光化学反应中心（RC）在此得到大量表达。其中LH2由九对α、β亚基组成，α亚基由pucA基因编码，β亚基由pucB基因编码，每对α、β亚基非共价结合3分子Bchl和一分子Crt形成有功能的LH2复合物，有功能的LH2在800nm及850nm有特征光谱吸收，并且LH2复合物的表达量越高，其相应800nm和850nm的特征光谱吸收峰值越高，因此，当异源基因与pucB基因或pucA基因形成融合基因，经诱导表达形成LH2β-异源蛋白或LH2α-异源蛋白时，我们就可以通过检测诱导后菌体特征光谱吸收峰的高低，实时定量检测LH2及融合表达的异源蛋白表达量的多少。但是外源蛋白表达系统中，LH2、LH1及RC都属于膜蛋白，蛋白表达量低，因此表达外源蛋白的水平较低，这在很大程度上限制了光合细菌表达系统的应用。如果能够找到一种能使其外源蛋白表达量提高的方法，将对这一新型表达系统的广泛应用具有重要意义。研究报道，pucC对LH2的正确装配起重要的作用，pucC可以引导LH2的α亚基、β亚基进入内膜系统，进行正确的装配，pucC基因缺失会导致不能形成有功能的LH2。因此在本研究中，我们将外源基因gus与含有杂合启动子lacI~q-pucP-lacO及10个组氨酸标签的载体中的pucB基因融合，成功构建了异源基因表达载体，同时，在构建好的异源基因表达载体上，我们将pucC基因超表达，成功构建了pucC基因超表达载体。然后通过S17-1的作用，将构建好的表达载体及对照通过结合转移的方式导入双缺失突变体CQU68中，在低氧及IPTG存在的条件下，成功诱导表达了LH2、LH2β-GUS融合蛋白。通过pucC基因荧光实时定量PCR分析、菌体及总膜蛋白的近红外光谱吸收分析、目的蛋白SDS-PAGE和Western blot结果表明，pucC基因超表达后的菌体中LH2β-GUS融合蛋白的表达量明显高于pucC未超表达菌体的目的蛋白表达量。即，通过pucC基因的超表达，可以使外源目的蛋白的表达量升高。本文通过将pucC基因超表达，有效提高了异源蛋白的表达水平，为将来光合细菌新型表达系统广泛应用于异源蛋白表达领域，奠定了一定的基础。