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金属硫蛋白（MTs）是一类低分子量，富含半胱氨酸金属结合蛋白，广泛存在于微生物、植物、无脊椎动物和脊椎动物中。自从从镉蓄积的马肾中首次发现并分离出 MT以来，其基因和蛋白已经从许多动物如人、马、牛、羊、猪、兔和鼠等的不同组织中获得。MTs 由61个氨基酸组成，在其多肽链中含有 30%的半胱氨酸（哺乳动物 MTs 有 20 个半胱氨酸），不含芳香族氨基酸。通常，金属硫蛋白与 d10 电子层的金属离子，如 Zn2+、Cd2+、Hg2+、和 Cu+ 等结合。研究发现 MTs 在重金属解毒和清除体内自由基以及机体的免疫应答中起关键作用。在真核生物和原核生物中，金属硫蛋白可作为自由基的清除剂保护机体免受氧的损伤，增强机体对烷基化抗癌药物毒性的抵抗力等。MT多基因家族至少由四个亚型组成，即：MT-I，MT-II，MT-III 和 MT-IV。 在本研究中，利用基因特异引物 YMTSP1，YMTSP2 和 YMTSP3，通过 RT-PCR和 3’-RACE 方法从牦牛(B.Grunniens)肝脏组织 RNA中扩增并钓出了牦牛 MT-I和MT-II 基因编码区全长以及牦牛 MT-IcDNA 3’ 端全长。在电泳分离目的 DNA片段后，通过T4 DNA连接酶将目的基因连入克隆载体pZeroTVector 的Hind III 和XhoI 位点，构建质粒 DNA文库。然后再经过 DNA文库的筛选、感受态E.Coli. DH5a的转染、质粒 DNA 的提取、限制性酶切分析以及测序后，获得了牦牛 MT-I（Accession No: AY513744）和 MT-II（Accession No: AY513745）的编区全长序列以及 MT-I cDNA3’端全长序列。 将牦牛 MT-I 和 MT-IIcDNA序列在 CBI 上进行同源性搜索发现，牦牛 MT-I/-II核酸序列在不同哺乳动物中相当保守。牦牛 MT-I 和 MT-II 编码的 MT-I 和 MT-II蛋白分别由 61 个氨基酸组成，其具有保守的三肽结构如：C-X-C，C-C-X-C-C，C-X-X-C 等，在分子进化上十分保守。 通过同源比较建模，我们预测和构建了牦牛 MT-I 和 MT-II 蛋白的分子空间结构，表明牦牛 MT-I和 MT-II由 a-和 ?-两个结构域组成，并由保守的三肽序列KKS相连。通过与已有的小鼠 MTs 结构比较，证明所预测得到的牦牛 MT-I和 MT-II蛋白的分子结构模型较为准确。