锌指抗病毒蛋白(zinc-finger antiviral protein，ZAP)是通过体细胞遗传的方法克隆到的一种宿主限制因子。ZAP能通过其N端的四个CCCH型锌指结构结合到特异的病毒mRNA上，促进病毒mRNA的降解并抑制病毒mRNA的翻译。通过这种方式，ZAP能特异性地抑制多种病毒的复制，包括：鼠白血病病毒(Murine leukemia virus，MLV)、辛德比斯病毒(sindbis virus，SIN)等。　　 RNA解旋酶DHX30是采取亲和纯化的方法鉴定出来的与ZAP结合的宿主蛋白。本文研究了DHX30对ZAP抗病毒活性的影响。　　 免疫共沉淀实验证明DHX30在体内与ZAP有不依赖于RNA的结合。使用激光共聚焦显微镜可观察到DHX30与ZAP在细胞内存在明显的共定位。利用分子克隆的方法获得DHX30-系列的截短体，通过体内的免疫共沉淀实验和体外的pull-down实验确定ZAP的N端结构域参与了与DHX30的相互作用，而DHX30的N端结构域与ZAP的全长及ZAP的N端结构域都存在RNA非依赖的直接相互作用。　　 用RNAi的方法敲低内源DHX30后，用pMLV-luc报告质粒转染、或MLV假病毒感染可诱导表达ZAP的293TRex-ZAP细胞，均发现ZAP对MLV的抑制作用被削弱。证明DHX30是ZAP发挥正常抗病毒功能所必须的细胞因子。