【摘 要】
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蛋白质序列决定结构,但蛋白质通常以与蛋白质、RNA等生物大分子形成复合物的形式参与生命活动,因此每个蛋白质分子存在两种状态:自由态（unbound state）和结合态（bound state）。有些蛋白的自由态和结合态结构相似,而有些蛋白的自由态和结合态结构不同,甚至相差很大。那么,蛋白质序列是决定自由态结构还是结合态结构?研究表明,蛋白质分子中氨基酸残基之间的相互作用可以以共进化的形式保存在同
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蛋白质序列决定结构,但蛋白质通常以与蛋白质、RNA等生物大分子形成复合物的形式参与生命活动,因此每个蛋白质分子存在两种状态:自由态（unbound state）和结合态（bound state）。有些蛋白的自由态和结合态结构相似,而有些蛋白的自由态和结合态结构不同,甚至相差很大。那么,蛋白质序列是决定自由态结构还是结合态结构?研究表明,蛋白质分子中氨基酸残基之间的相互作用可以以共进化的形式保存在同源序列中,蛋白质序列中的共进化残基对蕴含着其重要的生物学功能及结构信息。近年来提出了许多利用蛋白质序列中的共进化信息预测其残基接触的算法其中直接耦合分析方法（Direct coupling analysis,DCA）)是目前应用较为广泛的算法。DCA的成功应用,不仅显著地提高了预测蛋白质单体与蛋白质复合体结构的准确性,而且还揭示了一些蛋白质生物学功能及其机制,极大地推动了药物设计的发展。那么这些共进化残基是对应自由态结构还是结合态结构中的相互接触的残基?在本文中我们将采用准确性较好的伪似然近似直接耦合分析方法（DCA under Pseudo likelihood approximation,Plm DCA）分析蛋白质序列中的共进化残基对,然后与自由态和结合态结构中形成的接触残基对进行比较。通过对数据集中蛋白质结构中接触残基对预测准确率（accuracy,ACC）)的统计分析,我们发现,对于自由态和结合态结构相似的蛋白,绝大多数的蛋白质在不同状态下的ACC值很高,这说明可以利用DCA分析蛋白质序列共进化与自由态和结合态结构关系。在此基础上,我们研究了蛋白-蛋白复合体中自由态和结合态结构不同的蛋白质,发现蛋白质序列中的共进化信息与结合态结构中相互接触的残基相关性要强。对于蛋白-RNA复合体中自由态和结合态结构不同的蛋白,我们也得到了相同的结论。但是由于数据集中蛋白数量的太少,这里得出的结论有待进一步验证。
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