本文报道了从一株土壤链霉菌(Streptomyces sp.)Y405的发酵液中分离纯化到一种新型的具有纤溶活性的蛋白酶SW-1，并对其基本结构和理化性质、纤溶机理、初步药效以及基因克隆进行了研究。 链霉菌Y405的96小时发酵液经硫酸铵分级盐析(40-80％饱和度)、290树脂脱色、Sephadex G75凝胶过滤、DEAE Sephadex A25阴离子交换层析(0-1.0mol／L NaCl线性梯度洗脱)和Lysine Sepharose 4B亲和层析(0-0.5mol／L NaCl线性梯度洗脱)，获得链霉菌纤溶酶SW-1。每升发酵液中可获得4.2mg SW-1纯品，回收率为12.0％，每毫克蛋白活力达2952.3尿激酶单位，纯度提高230.6倍，经HPLC检测纯度约为83.5％。该纯化流程已成功地扩大，用于制备纯品。 链霉菌纤溶酶SW-1在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中是单肽链蛋白，分子量为30kDa，等电点为8.5，经HPLC纯化的蛋白测定其N-末端氨基酸序列为Arg／Asn／Phe-Pro／Asp-Gly-Met-Thr-Met-Thr-Ala-Ile-Ala-Asn-Gln-Asn-Thr-Gln-Ile-Asn，具有N端序列的不均一性，同时测定了蛋白的氨基酸组成。 链霉菌纤溶酶SW-1的纤溶活性可被10mmol／L PMSF、1mmol／L EDTA和1mol／L赖氨酸完全抑制，表明SW-1可能是一种丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶，其赖氨酸结合位点与活性有关。SW-1的纤溶活性在4-37℃和pH4.0-9.0具有很好的稳定性，最适pH为8.0。 在纤维蛋白加热平板上，SW-1和它与纤溶酶原的混合物表现出相同的纤溶活性，在试管凝块溶解实验中，不加入纤溶酶原也不会影响SW-1对试管中纤维蛋白凝块的溶解，表明SW-1对纤维蛋白具有直接的降解作用，而不具有激活纤溶酶原的活性。SW-1还可降解纤维蛋白原，阻止试管中凝块的形成，表现出抗凝活性，可能是由于降解产物中产生了某种抗凝活性物质。 在大鼠腹腔静脉血栓模型中，与生理盐水相比，SW-1(4000u／kg)对血栓具有极显著的溶解效果(P＜0.001)，而与同剂量的尿激酶相比，溶栓效果无差异(P＞0.05)，说明SW-1溶栓活性与尿激酶相当。对大鼠血浆中多种纤溶系统因子的检测显示，SW-1可能促进了内源性t-PA的产生，进而激活纤溶酶原，产生内源性纤溶酶。SW-1和内源性纤溶酶的共同作用引起血浆中纤溶酶