【摘 要】
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该研究从腐烂的羊毛中筛选出一株具有降解角蛋白能力的L菌株,经检测初步印象为芽孢杆菌.通过正交实验对L菌株的培养条件进行了优化,结果在含3﹪可溶性淀粉,2﹪鸡毛粉,0.5﹪NaHPO,0.
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该研究从腐烂的羊毛中筛选出一株具有降解角蛋白能力的L<,4>菌株,经检测初步印象为芽孢杆菌.通过正交实验对L<,4>菌株的培养条件进行了优化,结果在含3﹪可溶性淀粉,2﹪鸡毛粉,0.5﹪Na<,2>HPO<,4>,0.0375﹪KH<,2>PO<,4>,0.01﹪MgCl<,2>,0.01﹪CaCl<,2>,0.4NaCl,初始pH为7.5的培养基中,于28℃,120转/分的转速下,培养48小时,产生的胞外角蛋白酶活力最高,其肽酶活力可达4.5U/ml,角蛋白酶活力为269.1U/ml.L<,4>菌株所产生的胞外角蛋白酶经过硫铵盐析,Sephadex G-75凝胶过滤,DEAE-cellulose 52离子交换,Sepharose 4B凝胶过滤等色谱层析得到纯化,经SDS-PAGE检测呈现单一条带.角蛋白酶分子量为149KD,由四个分子约为37.5KD的亚基组成,用等电聚焦电泳测得其等电点为7.76,以纸层析法初步确认该酶为高甘露糖型糖蛋白.该角蛋白酶在以酪蛋白为底物时,最适作用温度为50℃,最适pH为7.0,其Km值为3.13mmol/L,Vmax为6.44×10<-3>mmol/L·s<-1>.在以自制的角蛋白溶液为底物时,该酶最适作用温度为40℃,最适pH为7.0,其Km值为1.88mmol/L,Vmax为2.72×10<-2>mmol/L·s<-1>.该酶受邻啡罗啉和EDTA的抑制,可视为一种含Zn<2+>的金属蛋白酶.L<,4>菌株产生的角蛋白酶可以酶解羽毛粉,剥离羊毛表面的角质化鳞片,在羊毛经微生物酶法制取仿羊绒的工艺中,具有潜在的应用价值.
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