本文对铁调素的基因表达纯化及神经红蛋白的结构稳定性进行了分析。文章分为两个部分： 第一部分，采用基因工程的方法体外大量表达hepcidin。首先将 hepcidin与GST形成的融合基因在大肠杆菌EColi BL21(DE3)中有效表达成一个融合蛋白；利用SDS-PAGE电泳的方法对诱导剂浓度、诱导时间、诱导时机以及Fe<2+>的终浓度等条件进行了较系统的研究，确定了最佳的诱导表达条件，得到了可溶的电泳纯 Hepcidin融合蛋白。 第二部分，研究了NGB在阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)中的变性行为，并初步探讨了其可能的变性机理，认为SDS改变了NGB周围的疏水环境，进而引起了NGB荧光增强且发生蓝移现象；紫外吸收的Soret峰从413nm移至401 nm；CD光谱表明α-螺旋含量在低浓度SDS存在下(0.8 mM)急剧降低，但其后随着SDS浓度的增加其α-螺旋含量几乎不再变化，这些都说明SDS破坏了NGB的二级结构，使其蛋白分子发生变性。结果表明，当没有ME存在时，只有在高温下NGB的稳定性才有所降低；而在加入50倍蛋白浓度的ME时，在较低温度下就使得NGB稳定性降低，由此可以证明二硫键有利于NGB的结构稳定性。