神经干细胞(NSCs)在神经系统从胎儿到成年的发育过程中都起到非常重要的作用。神经干细胞(NSCs)的自我更新能力可能对神经干细胞(NSCs)的正常功能非常重要。目前很多刺激物具有诱导分化NSCs能力，参与移植NSCs来替代受损或丢失的神经元或通过补充内源性前体细胞进行治疗。但是，在实现NSCs全能性之前，理解其调控增殖与分化以及在这些过程中，外来因子影响的相关生理通路是有必要的。因此，本文主要从两个部分分别探究维甲酸(RA)和嗅鞘细胞(OECs)上清液对神经干细胞系C17.2诱导分化过程中，磷酸化蛋白质的变化，以期更深入的了解神经干细胞分化的机制及参与的信号通路。　　第一部分，我们采用二甲基标记结合TiO2富集磷酸化肽的方法，比较分析C17.2自我增殖组与维甲酸(RA)诱导组的磷酸化蛋白质，并且分别鉴定到了733和517个磷酸化蛋白质。其中有347个蛋白质出现了磷酸化位点或水平的变化。通过蛋白相互作用分析差异磷酸化蛋白质，发现这些蛋白质主要参与转录与细胞周期调控。Pak1(p21-activated kinase1)通过磷酸化β-catenin激活Wnt/β-catenin信号通路，促进下游基因c-myc和cyclin D1的表达。Pak2(p21-activatedkinase2)通过磷酸化肿瘤抑制因子Merlin的S518，使Merlin失活，促进β-catenin与N-cadhin解聚，增强其入核，调控细胞周期。AKT1(also known as PKB; protein kinase B)也通过调控β-catenin的磷酸化位点S552参与C17.2的增殖与分化。在诱导组中，AKT表达下调，同时伴随着β-catenin(S552)磷酸化水平的下调。我们发现Pak/Merlin，Wnt/β-catenin以及hsp90/Akt/mTOR信号通路在神经干细胞的增殖与分化过程中起到重要的调控作用，磷酸化修饰可能参与这一调控过程。　　第二部分，我们采用二甲基标记结合TiO2富集磷酸化肽的方法，分析嗅鞘细胞(OECs)诱导C17.2分化12h及24h的磷酸化蛋白质。在处理12h组别中鉴定到1404个磷酸化位点，对应290个磷酸化蛋白质。其中约42.75％的蛋白质发生磷酸化位点的变化。在处理24h组别中共鉴定到1946个磷酸化位点，匹配381个磷酸化蛋白质。其中约42.51％的蛋白质出现磷酸化位点的变化。我们鉴定到的主要是酸性motif和Pro-directed motif，且24h组比12h组鉴定到的要多。同时，我们发现CDK1(cyclin dependent kinase1)可通过多个通路来协同调控细胞的增殖、分化和重编程过程。CDK1-EzH2信号通路可能在OEC诱导神经干细胞分化的过程中起重要调控作用，磷酸化修饰可能参与这一调控过程。