蛋白酶广泛应用于食品、洗涤剂、医药等行业。我国近二十年来对蛋白酶的研究取得了重大的进展，但与国外的研究相比，我国的蛋白酶研究目前还存在着微生物资源开发不足、蛋白酶品种较少、菌株的产酶量不高等问题。而海洋中蕴藏着大量的微生物资源，目前对海洋微生物资源的开发只占不到总数的1％。从海洋微生物中，尤其是从深海环境下分离出来的微生物中筛选蛋白酶，对于弥补我国蛋白酶研究的不足具有重要的意义。　　 利用牛奶平板筛选法及福林酚法从120多株海洋细菌中筛选蛋白酶高产菌株，其中一株海洋弧菌Vibro fluvialis2761在其原始培养基2216E中即可产生大量的蛋白酶，其发酵液的蛋白酶活力高达1800U/ml以上。对该菌株产蛋白酶培养基及其发酵条件的优化结果表明:菌株2761在以玉米粉为碳源、以蛋白胨为氮源、碳氮比为0.2、起始pH值为7.0的培养基中具有最佳的蛋白酶产量;其最佳的发酵温度为25℃;最佳接种量为1％。通过优化后，菌株2761的发酵液中蛋白酶活力提高到了2700U/ml以上，比优化前提升了50％左右。通过对该菌株发酵液中的蛋白进行SDS-PAGE电泳检测及蛋白酶酪素酶谱初步鉴定，该菌产生的蛋白酶表观分子量大小约为39.3kDa。将蛋白酶粗酶液通过硫酸铵沉淀透析和DEAE阴离子交换层析等步骤进行纯化后，对该蛋白酶酶学性质进行了鉴定:其最适作用温度为55℃，且在40-60℃之间具有良好的酶活性，在低于50℃时，具有良好的热稳定性;最适作用pH值为7.5左右，且在pH5.0-11.0之间具有良好的酸碱稳定性;Mn2+对该蛋白酶具有明显的激活作用，Ca2+和Mg2+对该酶活性基本无影响，而Cu2+和Zn2+对该酶活性具有一定抑制作用;EDTA、SDS和DTT对该酶具有较强烈的抑制作用;而该酶对PMSF、乙醇、尿素和Triton具有一定的耐受性。经过纯化后的蛋白酶比活力高达13.3万U/mg，具有良好的工业应用潜能。　　 从东太平洋深海火山热液口的沉积物中筛选得到一株产蛋白酶的高温菌株TVG18-1，其生长温度为70℃。经16S rDNA鉴定，该菌株为海洋红嗜热盐菌属（Rhodothermus marinus）。将与TVG18-1亲缘关系相近菌株的基因组中的蛋白酶序列进行同源比对，设计引物，从TVG18-1菌株的基因组中成功克隆出一个丝氨酸羧肽酶基因。通过分子克隆技术，构建重组表达载体，将该丝氨酸羧肽酶基因于大肠杆菌中进行了异源表达，并对表达出的羧肽酶蛋白包涵体进行了初步的复性和纯化，为高温羧肽酶的酶学性质研究提供了良好的基础。