泛素化修饰是真核细胞中广泛存在的、能参与多个生理过程的翻译后修饰。嗜肺军团菌效应蛋白SidE家族所介导的非经典泛素化修饰能产生ADPR-Ub、PR-Ub,并能通过磷酸核糖基将Ub共价连接到Rab33b等底物上,该泛素化修饰不依赖于“E1-E2-E3”和ATP。累积的ADPR-Ub、PR-Ub打破宿主泛素化系统的平衡,Rab33b等底物被修饰后干扰了膜泡转运,SidE家族严重干扰了宿主细胞正常生命活动。然而,SidE家族的功能受其他效应蛋白调节,例如,Dup A/Dup B擦除底物上的PR-Ub、Sid J使SidE家族失活。这些发现,虽然进一步完善了非经典泛素化修饰,但仍有一些问题悬而未决:累积的ADPR-Ub、PR-Ub对宿主泛素系统的干扰如何消除,嗜肺军团菌能否分泌水解ADPR-Ub、PR-Ub的效应蛋白。针对这一问题,我们利用嗜肺军团菌裂解液分别处理ADPR-Ub、PR-Ub重组蛋白,发现经嗜肺军团菌裂解液处理的ADPR-Ub被水解成Ub。经筛选,我们成功鉴定出具有ADPR-Ub水解酶活性的效应蛋白MavL（lpg2526）。生化实验和MALDI-TOF质谱分析进一步证实,MavL能将ADPR-Ub水解为Ub。实验表明,MavL与Ub的作用力很强,MavL能水解ADPR-Ub而非ADPR-Actin,所以,Ub是MavL的底物。此外,MavL能水解ADPRR42-Ub而非ADPRT66-Ub,所以,MavL是一个精氨酸ADPR水解酶。MavL能水解SdeA产生的ADPR-Ub而非PR-Ub,MavL对NAD分子也没有任何水解活性。敲除mav L基因的嗜肺军团菌裂解液不能水解ADPR-Ub。综上,MavL是嗜肺军团菌中唯一特异性水解ADPRR42-Ub的二磷酸腺苷核糖水解酶。生化实验表明,MavL中间片段（31-416aa）是具有ADPR水解酶活性的催化片段,E107、D323可能是催化位点,F105可能参与Ub结合,相应位点突变后MavL活性丧失。此外,MavL C端介导其在内质网、高尔基体上的特异性定位。细胞实验表明,MavL能高效水解SidE产生的ADPR-Ub,进而阻断SidE将PR-Ub连接到底物上的非经典泛素化修饰;MavL能抑制SdeA（m ART）对酵母细胞的毒性。本研究进一步完善了不依赖于“E1-E2-E3”的非经典泛素化修饰途径,也为细胞内二磷酸腺苷核糖化修饰的研究奠定了基础。