蛋白质是生命的基础物质。用X-射线衍射法确定蛋白质的三维结构对生物体进程的理解和指导新型药物的设计等有十分重要的意义。然而，得到高质量的单晶是当前蛋白质结构确定的瓶颈。鸡蛋白溶菌酶(简称HEWL)由于其稳定性，溶解性和易结晶性，被结晶学家当作研究结晶理论的模板。为了进一步理解蛋白质结晶的理论，我们以HEWL为对象，研究不同的环境对其结晶行为的影响，通过X-射线衍射在低温下收集了5种HEWL晶体的数据，并对其结构进行了解析。 通过对HEWL的四方晶体结晶条件的优化，我们研究了各种因素对四方HEWL结晶的影响，并确定了pH值和SmCl<,3>是影响结晶的两个重要因素。 此外，我们发现了两个文献没有报道过的HEWL结晶条件。在37℃，高浓度的(NH<,4>)<,3>PO<,4>盐，咪唑钠缓冲溶液pH 6.1，加入DMSO和Mgcl<,2>混合添加剂，得到了高质量的晶体。添加剂DMSO能够优化晶体生长的形态。单晶衍射结果表明这可能是鸡蛋白溶菌酶的一个新的晶型。它的结构解析还没有完成。 在37℃下，1.0 M酒石酸钠，Hepes缓冲溶液，pH 7.5意外得到了四方的HEWL晶体。此晶体的三维结构与HEWL-NaCI一致，空间群都是．P4<,3>2<,1>2。这个结果否定了之前报道的HEWL在25℃以上任何条件下都会以稳定的正交晶型结晶的结论。 用大量的金属氯化物代替氯化钠的方法，我们得到了系列与金属共结晶的HEWL晶体。从HEWL-NaCI，HEWL-CuCl<,2>，HEWL-NiCl<,2>，HEWL-SmCl<,3>的结构中揭示了HEWL中Ni<2+>，Cu<2+>，以及四个Cl<->的结合位点。通过结构重叠比较，我们认为金属与蛋白的结合有可能会引起界面氨基酸构象的微小改变。