纤维素酶在降解利用纤维素作为能源物质的过程中起到关键性的作用，对纤维素酶结构功能的深入研究不仅可以丰富酶学研究的理论基础，还具有巨大的应用价值。 已经从福寿螺的胃液中筛选到了一个新的能够降解纤维素的微生物-Bacillussp.AC-1，这种微生物能够在CMC诱导培养基中生长并分泌胞外纤维素酶Ba-EGA。Ba-EGA具有耐高温碱稳定的优良性质。克隆其基因并在大肠杆菌中表达，可以获得丰富优质酶，为工业生产提供平台。该酶还具有典型的纤维素结合结构域，可以作为结构域研究的模型。 在本部分工作中，克隆得到了编码纤维素内切酶Ba-EGA的基因Ba-ega。该基因含有一个1980 bp的开放阅读框，编码659个氨基酸，预计其分子量为74．87kDa。此外，保守结构域分析发现Ba-EGA是一个多结构域组件的纤维素内切酶，包含一个N端信号肽，一个属于GH-9的催化结构域(CD9)和一个属于CBM-3的纤维素结合结构域(CBM3)。进一步的分析发现，具有相似构成(GH-9/CBM-3)的纤维素酶表现出一些类似的性质：适应较广的pH域，较高的最适温度以及较好的温度稳定性。 为进一步研究Ba-EGA的性质特点以及它的两个结构域各自的性质功能，构建并在大肠杆菌中表达了重组蛋白rBa-EGA、rCD9和rCBM3。rBa-EGA保留了野生型酶耐高温碱稳定的性质，并且水解CMC-Na的比活力比野生型酶Ba-EGA高一些，可作为野生型酶的替代品应用于工业生产。均一的重组蛋白rCD9和rCBM3分别具有水解CMC-Na和结合微晶纤维素的活力。 在此基础上，考察了rCD9、rBa-EGA以及asEGA(rCD9与rCBM3分子比为1：1的混合物)在最适温度、最适pH、温度稳定性和pH：稳定性等性质上的差异：rBa-EGA可作用的温度/pH值范围最广，asEGA其次，rCD9则最适温度最低而且稳定性最差。说明CBM3与CD9之间具有非共价的相互作用，借助这种作用，CD9的稳定性得以增强；asEGA中的这种作用不足以取代Ba-EGA中两结构域之间固有的相互作用，缺少共价键支撑的非共价作用更容易受到温度等因素的影响。 目前还没有研究将单独表达的结构域混合观测其性质，我们的研究明确了结构域间非共价相互作用的存在。这些研究结果，有助于了解结构域相互作用的机理以及对纤维素酶的结构功能的了解，对纤维素酶的分子改造也有着巨大的指导意义。