Hsp31是一种常见于大肠杆菌的伴侣蛋白，能够防止细胞内的蛋白质在胁迫条件下发生错误的折叠与聚合。像DJ-1和YDR533Cp等蛋白一样，Hsp31也是DJ-1/ThiJ/Pfpl超家族成员之一。除了一直为人们所熟知的具有蛋白酶的活性以外，近来研究表明Hsp31对于乙二醛、甲基乙二醛等醛类也表现出了很好的催化活性。已有的研究表明，Hsp31家族的蛋白质依据超级结构的不同主要分为三种类型：第一种类型的Hsp31包含A、P两种结构域；第二种类型包含一个完整的A结构域和一个不完整的P结构域；第三种类型的蛋白质仅含有一个A结构域。其中第一种类型蛋白质，在其活性位点处含有一Asp214-His186-Cys185催化三联体，是其发挥蛋白酶功能的重要残基。而第二种以及第三种类型的Hsp31，在其活性位点处含有一由-Cys185-His186-Glu77三个残疾所组装成的催化三联体，这对于Hsp31发挥其乙二醛酶的功能至关重要。为了对Hsp31的蛋白酶以及乙二醛酶的功能做进一步的了解，本文主要依据相关实验数据，利用分子对接、全原子分子动力学模拟、拉伸动力学模拟等理论研究方法，确定Hsp31活性位点残基的组成；通过结合自由能的计算验证His186和Glu77对催化反应的重要作用，确认底物脱离路径上的关键残基Cys186，Glu77和Phe209可能阻碍底物从酶中的脱离。当前的研究对于深入认识Hsp31家族的结构和功能具有重要的指导意义。