整合素αIIbβ3(GPⅡb-Ⅲa)是血小板膜上的主要受体，通过双向信号转导介导血小板的黏附、伸展和聚集。整合素αIIbβ3信号转导过程中，β3胞浆段的氨基酸起关键性作用，许多信号分子（如talin，kindlin等）与β3胞浆段特定的氨基酸序列相互作用，调控整合素αIIbβ3的双向信号转导。整合素β3胞浆段尾部NITY基序调控调控整合素αIIbβ3相关信号转导及机制研究至今尚未完全阐明。　　本研究体外细胞模型：利用中国仓鼠卵巢（CHO）细胞建立共表达人类野生型整合素αIIb和野生型β3或突变型β3?NITY（β3胞浆段缺失NITY基序）稳转细胞株，通过细胞在固相化纤维蛋白原上的黏附伸展实验检测各稳转细胞株的的黏附及伸展功能，通过免疫共沉淀方法检测蛋白相互作用。　　体内小鼠模型：　　利用逆转录病毒感染的造血干细胞移植建立空载（vector）、β3野生型和β3?NITY转基因小鼠模型，在血小板上研究整合素β3胞浆段尾部NITY基序对血小板功能的调控作用。通过转基因血小板与游离的纤维蛋白原的结合检测整合素αIIbβ3的内向外信号转导功能；通过转基因血小板在固相化纤维蛋白原的伸展检测整合素αIIbβ3的外向内信号转导功能。　　体外实验结果表明，成功建立了CHO-αIIbβ3和CHO-αIIbβ3?NITY细胞株。稳定表达野生型整合素αIIbβ3的CHO细胞获得在固相化纤维蛋白原上的黏附和伸展能力，相较于CHO-αIIbβ3细胞株，CHO-αIIbβ3?NITY细胞株黏附能力减弱，但是黏附后的伸展能力无明显改变。免疫共沉淀结果显示，kindlin-2能够结合野生型整合素β3，但与突变型整合素β3结合的量显著减少。而src与野生型整合素β3和突变型整合素β3的结合无明显差异。小鼠实验结果表明，成功构建了vector、β3野生型和β3胞浆段缺失NITY基序的转基因小鼠模型。相较于β3野生型的血小板，β3?NITY的血小板与游离纤维蛋白原的结合能力减弱，但是在固相化纤维蛋白原上的伸展能力不受影响。　　结论：整合素β3胞浆段缺失NITY基序导致整合素αIIbβ3介导的内向外信号转导受到部分损伤，但不影响整合素αIIbβ3介导的外向内信号转导。这种缺失突变导致整合素β3与kindlin蛋白的结合受到抑制，从而部分抑制了整合素αIIbβ3介导的内向外信号转导。