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本文首先用胰蛋白酶、S5317酸性蛋白酶、黄海黄杆菌低温碱性蛋白酶、3942中性蛋白酶、2709碱性蛋白酶五种酶酶解中国毛虾蛋白,通过分析水解产物的可溶性氮、总氮、对血管紧张素转移酶（ACE）的抑制活性,选取黄海黄杆菌低温碱性酶和3942中性蛋白酶为制备ACE抑制肽的最佳水解酶。分别做黄海黄杆菌低温碱性蛋白酶和3942中性蛋白酶酶解中国毛虾蛋白的正交试验,对水解条件进行优化,得到ACE抑制活性最高的黄海黄杆菌低温碱性蛋白酶酶解产物F4和中性蛋白酶酶解产物F7。F4和F7组分的IC50值分别为5mg/mL和8.6mg/mL。F4和F7组分味道鲜美,能够抵抗人体消化酶和ACE的水解,而保持较高的ACE抑制活性,可以满足具有防治ACE引发的高血压作用的功能食品的风味及稳定性要求。 考察体外具有ACE抑制活性的中国毛虾蛋白酶解产物F4和F7对肾血管性高血压大鼠的急性降血压效果。两肾一夹型建立肾血管性高血压大鼠模型,测定其血压和血浆中血管紧张素Ⅱ（AngⅡ）的含量变化。结果显示F4及F7组分显著地降低了肾血管性高血压大鼠的动脉血压。两种组分也降低了高血压大鼠血浆中的AngⅡ水平,表明抑制AngⅡ生成是中国毛虾蛋白酶解产物急性降压作用的降压机制之一。 对具有体外和体内活性的中国毛虾蛋白酶解产物F4和F7进行分离纯化,制备ACE抑制肽。用截留分子量1000和2000的透析袋透析F4后,发现F4组分中抑制ACE的肽主要为分子量小于1000的肽。用Sephadex G-15和SP-Sephadex C-50进一步对分子量小于1000的组分进行分离纯化,取活性最好的峰,最后用反相高压液相C18制备柱纯化得到单一组分FIA。通过氨基酸组成和氨基酸结构分析,确认FIA为新型的ACE抑制肽Pro-Arg-Tyr。先后采用层析柱Sephadex G-25、SP-Sephadex C-50对F7组分进行分离,选取ACE抑制活性最高的峰进