天然的大豆蛋白质本身具有一定的功能性质,但它们由于受固有结构的限制,它们所表现出来的功能性质不是很理想。利用转谷氨酰胺酶对蛋白质进行改性得到的蛋白质比起天然蛋白质具有较大的疏水性、粘度等功能性质。课题选取转谷氨酰胺酶修饰低温脱脂豆粉、大豆分离蛋白、大豆7S蛋白(自制)和大豆11S蛋白(自制),测定四种蛋白随反应条件的不同表面性质、结构性质的变化情况。本课题首先根据转谷氨酰胺酶修饰四种蛋白,测定其在不同条件下蛋白表面疏水性的变化趋势,并进行单因素及正交实验。试验结果表明:对于表面疏水性来说,修饰前后的蛋白表面疏水性均有所提高。修饰后的低温脱脂豆粉、大豆分离蛋白和大豆7S蛋白在加酶量为40U/g时,其表面疏水性提高幅度最大。大豆11S蛋白在加酶量30U/g时,蛋白表面疏水性的提高幅度最大。经转谷氨酰胺酶修饰后的蛋白,大豆7S蛋白的表面疏水性最大,其次是大豆分离蛋白,大豆11S蛋白,而低温脱脂豆粉的表面疏水性最小。对四种蛋白用转谷氨酰胺酶进行修饰,而后进行蛋白粘度的测定。结果为:修饰后的蛋白粘度都有不同程度的提高。由于加入转谷氨酰胺酶,使得体系中的蛋白质相互聚合,随着聚合物的相对分子质量的增加,表观直径变大,因而导致体系粘度增加。修饰后的脱脂豆粉,大豆分离蛋白和大豆11S蛋白的粘度在不同pH下增加趋势基本相同。从pH为5.0～8.0时,蛋白粘度呈缓慢增长趋势,当pH大于8.0时蛋白粘度快速增长。反应温度对修饰的四种蛋白的粘度改变趋势基本相同。反应时间对蛋白粘度影响较小。通过酶修饰的四种蛋白结构特性的变化的研究得到如下结论:经电泳后,7S蛋白的部分亚基条带基本消失,11S蛋白的酸性亚基的条带消失,而11S蛋白的碱性亚基在各加酶量条件下几乎都没有明显的变化,说明转谷氨酰胺酶对11S蛋白碱性亚基几乎没有影响。改性后的脱脂豆粉和大豆分离蛋白经电泳后,其中的大豆7S球蛋白的3个亚基和大豆11S酸性亚基均消失。由于转谷氨酰胺酶对大豆蛋白交联聚合作用,使聚合物分子量增大,以至于不能很好进入分离胶而只能停留在浓缩胶与分离胶的界面上。修饰后具最大表面疏水性的蛋白与未修饰蛋白均进行DSC测定其变性温度及变性热焓。经过转谷氨酰胺酶处理的蛋白的DSC曲线的吸热峰温度范围都要显著高于未经转谷氨酰胺酶处理的。酶催化蛋白聚合形成分子量更大的聚合物,后者更耐受高温,也就是说转谷氨酰胺酶的催化作用提高了蛋白的热稳定性。经转谷氨酰胺酶交联后的四种大豆蛋白颗粒均有不同程度的增大,说明蛋白已经聚集。其中修饰后的低温脱脂豆粉表面呈无规则的絮状结构。经转谷氨酰胺酶修饰后大豆分离蛋白由表面光滑的球形颗粒变成蛋白表面出现空洞并连接成网状结构。7S蛋白及11S蛋白经交联后颗粒表面均形成无规则絮状结构。