膜表面EGCG抑制Aβ40聚集机理的研究

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阿尔兹海默症(AD)与淀粉样β蛋白(Aβ)的聚集沉积密切相关。Aβ聚集过程非常复杂,除了与Aβ分子内和分子间相互作用之外还涉及细胞膜的影响。但目前小分子抑制剂的开发均忽略了细胞膜对抑制剂抑制Aβ聚集的影响,严重阻碍高效Aβ抑制剂的研发。因此,研究细胞膜表面小分子抑制Aβ聚集的作用机理就显得尤为重要。本文选择没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)为小分子抑制剂,首先合成了三种小单层囊泡脂质体,并对其进行粒径表征。然后利用系统的生物物理、生物化学和细胞生物学等手段研究了脂质体表面EGCG抑制Aβ40聚集的作用机理。ThT荧光结果表明,在脂质体表面EGCG对Aβ40的抑制效果具有浓度依赖性,这与自由溶液中的结果一致。原子力显微镜实验结果表明,在低浓度抑制剂EGCG存在时,相比于自由溶液,脂质体存在下生成的短纤维数量较多,高浓度的EGCG能够完全抑制Aβ40纤维的生成。圆二色实验结果表明,EGCG浓度对Aβ40构象转换有重要影响。在细胞毒性实验中,抑制剂EGCG对细胞的存活率同样具有浓度依赖性;在加入低浓度抑制剂EGCG后,相比于自由溶液,脂质体下的细胞存活率较低。此外,又选择了与真实生理细胞直径(约为5μm)相近的红细胞膜包裹的硅球进行研究。ThT荧光结果表明,包膜硅球表面可以加速Aβ40聚集的进程,缩短蛋白的延滞期,但没有使得最终产生的纤维数量增加。结果显示在原位实验和非原位ThT实验中,抑制剂EGCG对蛋白Aβ40的抑制效果同样具有浓度依赖性。在硅球膜和硅球体系下,蛋白的初始荧光值较高;加入在低浓度抑制剂EGCG后,在硅球膜系下,蛋白荧光值较高,抑制剂EGCG抑制效果不佳。在AFM实验中,随着体系中抑制剂EGCG浓度的增加,最终生成纤维的数量逐渐减少。在加入低浓度抑制剂EGCG后,在硅球膜体系下,产生的短纤维数量较多。圆二色实验表明,高浓度抑制剂EGCG能够抑制硅球膜表面Aβ40的构象转换,其最终构象主要为α-螺旋和无规则卷曲。细胞毒性实验结果表明,抑制剂EGCG能够显著提升硅球膜表面细胞的存活率,且具有浓度依赖性。综上所述,在脂质体和包膜硅球表面EGCG同样能够抑制Aβ40的聚集,且具有浓度依赖性。本研究可以为体内高效抑制剂的开发提供些许的理论支持。
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