背景:α-突触核蛋白异常聚集在帕金森病（Parkinsons disease，PD）发病中扮演重要角色，探讨影响α-突触核蛋白的核心因子对于探索PD新型治疗方法具有重要意义。已有研究显示在多种神经变性疾病模型中，组蛋白去乙酰化酶6（Histone deacetylase6，HDAC6）可通过多条途径促进异常蛋白质的降解；但另有研究显示 HDAC6在部分神经系统疾病中与诱发线粒体凋亡通路有关。而关于HDAC6在PD发病中的确切作用及其机制，目前尚不明确。　　目的:构建PD细胞模型，研究调节HDAC6水平对α-突触核蛋白异常聚集的影响及其可能机制。　　方法:将野生型pcDNA3.1（+）-α-突触核蛋白真核表达质粒稳定转入S K-N-S H细胞，并加入蛋白酶体抑制剂lac tacys tin，制成蛋白质异常聚集的 PD模型；通过 siRNA转染技术干扰 HDAC6表达或p EG FP-HDAC6转染使其过表达后，使用噻唑蓝比色法检测细胞存活率，蛋白免疫印迹法检测α-突触核蛋白寡聚体、热休克蛋白（Heat shock protein，HSP）27和HSP70的表达，使用免疫荧光染色检测包涵体水平。　　结果: PD模型组较对照组细胞存活率下降、α-突触核蛋白寡聚体水平升高、出现包涵体、HSP27和 HSP70表达水平升高；预先干扰HDAC6表达的PD模型细胞存活率进一步下降、寡聚体水平进一步升高、包涵体数量减少、HSP27和HS P70表达水平降低；而预先使HDAC6过表达的 PD模型细胞存活率升高、寡聚体水平减少、包涵体数量轻度增多、HSP27和HSP70表达水平升高。上述差异均有统计学意义（P＜0.05）。　　结论:HDAC6在α-突触核蛋白从寡聚体向包涵体形式的转换过程中有重要作用，从而保护神经元，作用机制可能与HSP27和 HS P70表达水平的升高有关。