在有机大分子的合成中，酶学催化相对于有机合成、全细胞合成具有产物均一性好、易于纯化的优势。碳-碳键的生成是有机大分子合成的关键步骤，醛缩酶是一种常见的催化碳-碳键形成的酶，其催化反应为人们提供丰富的具有特殊生理功能的有机物质。然而醛缩酶的制备流程繁琐，限制了其工业化规模的应用，因此有必要进行不同物种醛缩酶的筛选和应用研究，以获得纯化流程简易的醛缩酶。此外，人们可以利用结构生物学的技术手段从原子水平阐释酶学催化机制，并根据结构信息实现对天然酶的定向改造，获得具有特殊价值的工程酶，进一步扩充可利用的酶资源。本研究利用原核表达系统，通过亲和纯化首次得到天蓝色链霉菌来源的Ⅱ型醛缩酶，最适pH分析、金属依赖性分析、热稳定性分析、最适催化温度分析结果表明该酶具有潜在的工业化应用价值。我们首次对具有抗生素合成能力的放线菌的醛缩酶开展结构生物学的研究，初步研究显示本实验室表达的天蓝色链霉菌醛缩酶与结核杆菌来源的醛缩酶在整体结构上是相似的，进一步的催化机制研究有助于对该酶进行定向改造，赋予酶更好的催化性质。