嗜热芽孢杆菌亮氨酸氨肽酶的克隆、表达、纯化及特性研究

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蛋白酶作为一种高效、环保的生物催化剂已被广泛应用于食品加工行业中。蛋白经过酶解反应不仅能改变蛋白原有的特性,而且水解成的功能性多肽和游离氨基酸能进一步提高其生物学功能及营养价值,成为食品添加剂行业所关注的热点之一。然而,许多食物蛋白的水解液都会表现出苦味,从而直接影响了其应用价值。研究发现,这些苦味主要来源于水解产生的主要由疏水性氨基酸组成的低分子量小肽段。如何对蛋白水解液进行脱苦成为食品加工行业中所亟需解决的问题。氨肽酶是一个外切酶,可以选择性的从多肽链或蛋白上切除N-末端的氨基酸残基,并对蛋白水
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CotA漆酶在环境保护、食品工业和纸浆漂白等工业中具有重要的应用价值。由东北林业大学微生物实验室构建并保存的含表达载体的pET-22b(+)/cotA转入到Escherichia coli BL21(DE3)中,得到工程菌株。采用单因素实验和正交实验相结合的方法,研究异源诱导表达和发酵条件对重组大肠杆菌产CotA漆酶量的影响。通过渗透压破胞法释放粗CotA蛋白,并对其进行纯化、酶学性质及染料脱色等
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