近年来，人体内的抗病毒因子与HIV-1相应的拮抗因子不断出现，这些蛋白质不仅彼此之间有着相互作用。而且每一种蛋白都和其他许多蛋白质有着蛋白质-蛋白质相互作用，这些相互作用交织成网，十分复杂。一些蛋白质功能相近，结构互补，可以形成复合物，来共同执行某项生物功能。通过生物信息学的方法来模拟分析这些网络，可以发现与HIV-1相关的未知蛋白质，为实验提供新的思路。本课题利用Cytoscape软件，以APOBEC3G、Trim5α、BST-2、CBF-β、Vif、Gag和Vpu七种蛋白为主体，构建了人内源性抗HIV-1因子与HIV-1组分相互作用网络模式图，并利用Network Analysis工具对该网络加以分析，通过ClusterViz插件预测出其中潜在的4种复合体，其中发现Vpu和BST-2可能确实存在着相互作用。在这一结果的基础上，本课题以目前研究相对较少的BST-2作为研究重点。BST-2是最近发现的人内源性抗HIV-1蛋白，它可以将HIV-1病毒粒子束缚在细胞表面，从而抑制其释放。而HIV-1的Vpu蛋白可以拮抗这一效果。Vpu拮抗BST-2的作用具有种属特异性，它可以下调人BST-2在细胞膜的水平，但对非洲绿猴和恒河猴BST-2则无效。本课题从HeLa细胞中获取了BST-2的cDNA，构建了野生型BST-2的真核表达载体pEGFP-BST-2与pFC15A-BST-2。BST-2融合蛋白在293FT细胞的胞浆及胞膜表达，并在胞浆呈现非均匀的分布。此外，本课题还针对人BST-2和两种猴BST-2的跨膜区存在的六个位点氨基酸差异，构建了六种以pcDNA3.1(+)为载体的突变型BST-2真核表达载体。