近年来副猪嗜血杆菌病呈爆发流行趋势,死亡率高达50%,已逐渐成为世界范围内的重要细菌性疾病,给养猪业造成了巨大的经济损失。为了探讨副猪嗜血杆菌(Haemophilus parasuis, HPS) HbpA蛋白的功能及其在致病中的作用,从新的角度诠释HPS的毒力特性和感染致病机制,本研究应用免疫蛋白质组学技术,以新发现的具有免疫原性的HbpA蛋白为切入点,以功能基因组学为理论基础,从多方面多层次探索了HbpA蛋白生物学功能,研究结果如下：1、利用蛋白质组学技术和技术筛选并鉴定得到HPS的一个具有免疫原性的周质蛋白HbpA。2、利用基因重组技术构建重组质粒pET28a-HbpA并诱导表达出可溶性的目的蛋白,大小为59.4kD, PI=7.06。3、利用技术验证HbpA蛋白能和鼠源HbpA单抗发生特异性结合,证明了HbpA蛋白的特异性。4、利用Heme-agarose法验证了HbpA蛋白在体外环境下能Heme结合,当HbpA的量一定时,HbpA-Heme复合体的分子量在一定的范围内(0mM-4mM)随Heme浓度的升高而增大；当Heme浓度达到一定限度(4mM)后,HbpA-Heme复合体的分子量将不再增大,而是维持在一个恒定的数值。5、利用IEM技术确定野生株HbpA蛋白和Heme的复合体主要存在于细胞外膜,内膜和细胞核。6、利用免疫组化技术直观的证明了HPS在猪肺脏内的确表达出HbpA蛋白。7、通过测定HPS的生长曲线证明了Fe离子是HPS生存、繁殖的重要元素。8、利用抗体体外杀菌技术证明了在体外环境下HbpA抗体能杀死近半数的HPS菌体。9、利用RT-PCR技术验证了HPS在Fe离子缺乏的环境下体内HbpA基因表达量是正常培养时的2倍。本研究从分子水平阐明了HbpA蛋白在HPS的存活、繁殖和致病机制方面的功能,并从新的角度诠释HPS的毒力特性和感染致病机制,对有效的疫苗和药物阻断剂的研究具有一定的理论和实践意义。