【摘 要】
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目的 构建重组基因抗菌肽[Cecropin A(1～8)-Magainin(1～12)，CA(1～8)-MA(1～12)，CAM]质粒载体并在大肠杆菌(Escherichia.coli)中表达，应用几丁质自切割分离纯化系统(InteinMediated P
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目的 构建重组基因抗菌肽[Cecropin A(1～8)-Magainin(1～12)，CA(1～8)-MA(1～12)，CAM]质粒载体并在大肠杆菌(Escherichia.coli)中表达，应用几丁质自切割分离纯化系统(InteinMediated Purification with an Affinity Chitin-binding Tag,IMPACT)分离纯化抗菌肽，并测定其抗菌活性。方法 将上述重组基因抗菌肽的氨基酸片段克隆并拼接到分泌表达载体pTYB12上转染大肠杆菌(E.coli BL21DE3)后进行分泌表达，破碎离心收集的诱导表达大肠杆菌，首次应用几丁质珠(chintin beads)柱分离纯化系统(IMPACT)进行分离纯化，分离洗脱杂蛋白后透析去除盐类物质及其它小分子肽，得到目的重组基因抗菌肽。结果经目的基因抗菌肽片段测序鉴定克隆、转染成功：挑取转染后的细菌进行培养后诱导表达，收集得到的表达产物经亲和层析分离纯化后，用大肠杆菌(E.coli ATCC25922)与金黄色葡萄球菌(Staphlylococcusaureus ATCC25923)对其进行抗菌活性测定。结论 本实验通过基因克隆方法拼接重组基因抗菌肽与融合表达载体pTYB12并在大肠杆菌中进行表达成功，抑菌活性的检测结果表明重抗菌肤的克隆表达与活性初步测定中文摘要组基因抗菌肤(CA(1一8卜MA(1一12)，cAM〕对大肠杆菌与金黄色葡萄球菌均有一定的抗菌活性，如何进一步提高抗菌肤的表达量和有关重组基因抗菌肤的生物学活性还有待于进一步研究。
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