eIF-5A最初发现被命名为真核起始因子5A,是目前发现唯一一个含有hypusine残基的蛋白质,并且hypusine修饰对于其活性和功能发挥是必需的。近年来研究表明eIF-5A不仅仅作为蛋白翻译的起始因子,而且与肿瘤细胞凋亡关系密切,但其参与凋亡的具体机制并不清楚。本研究首次揭示了eIF5A的一个新的生物学活性即作为p53蛋白的调控因子。eIF5A过表达能导致p53蛋白上调,而eIF5A siRNA则通过抑制内源性eIF5A的表达而下调p53蛋白水平。RT-PCR实验结果表明了p53蛋白水平的增加与它的转录激活有关。eIF5A对p53转录活性影响进一步通过检测它的靶基因p21和Bax的表达增加而证实。eIF5A过表达时能够导致p53依赖的细胞凋亡,而且明显增加化疗药物促细胞凋亡的敏感性。相反,当eIF5A与它的一个新发现的复合体蛋白syntenin相互作用时,eIF5A所诱导的p53蛋白水平增加被明显抑制了。因此,eIF5A可能是一个没有被认识的p53调控因子调控着一个新的p53依赖的细胞凋亡信号转导途径,而syntenin蛋白对p53的影响可能通过抑制eIF5A的作用而实现的。