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人胰岛素样生长因子 1（insulin-like growth factor I，IGF-1）是一个由70个氨基酸组成的碱性多肽，其截短型比完整型的N端少了三个氨基酸（甘氨酸、脯氨酸、谷氨酸）。IGF-1是一种多功能细胞增殖调控因子，它在骨重建、胚胎发育、神经生长等方面有重要作用，在糖尿病、侏儒症、骨质疏松等多种疾病的治疗中都有重要的应用价值。 在IGF-1 的研究过程中，用人体材料（血或组织等）作为制备来源是有限的和不可取的，且血清中的IGF-1 含量非常低。因此，为了获得大量的IGF-1产品，基因工程是可取的途径。我们利用外显子拼接法从人的基因组DNA中扩增了编码完整型及截短型人IGF-1基因成熟肽的DNA片段，并将其克隆至pGEM-T载体中；经测序证明正确后，又构建了表达载体pGEX-3X-IGF-1及 pGEX-3X-des（1-3）IGF-1，在大肠杆菌中进行 了表达研究。经过IPTG（异两基硫代-β-半乳糖苷）诱导表达后，通过SDS-PAGE分析表明含有重组质粒的菌株可表达出分子量约为32KD的GST-IGF-1和GST-des（1-3）IGF-1融合蛋白。Western Blot结果表明IPTG诱导表达产物可与特异性IGF-1抗体发生反应。我们将获得的蛋白进行了亲和层析纯化，酶联免疫法测定产量为每升菌液可收获 5mg GST融合蛋白。这表明本室已成功地利用基因重组技术合成了编码完整型及截短型人IGF-1 基因成熟肽的DNA片段，并在大肠杆菌中获得了高效表达。用因子Xa切除融合蛋白的GST（谷胱苷肽巯基转移酶）部分，经超滤离心后即获得了人完整型及截短型IGF-1蛋白。为了检测其生物活性，用重组人完整型IGF-1蛋白和截短型IGF-1蛋白分别刺激C2C12成肌细胞，然后用MTT（噻唑兰）法比较了这两种蛋白对 C2C12成肌细胞的促增殖能力。经统计分析表明，本室利用基因重组技术合成的人完整型及截短型IGF-1 蛋白具有生物学活性，且截短型IGF-1蛋白的刺激培养细胞增殖的能力比完整型IGF-1蛋白高1．5-4倍。