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在对枯草芽孢杆菌（bacillus subtilis）6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶（6-phosphogluconate dehydrogenase，6-PGADase，E．C．1．1．1．44）分离纯化的基础上，对其性质进行了初步的研究。将枯草芽孢杆菌超声波破壁后的粗提取物进行分段盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析，Blue-Sepharose CL-6B特异结合柱层析和Sephadex G-200凝胶过滤等纯化步骤，得到聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带，比活为1.46U／mg的酶制剂。用Sephacryl S-300柱（AKTA FPLC系统）测得全酶相对分子质量为110000Da，用SDS-聚丙烯酰胺凝胶测得电泳亚基相对分子质量为51000Da。因此，枯草杆菌6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶具有两个相同分子量的亚基。动力学研究表明亚基之间没有协同效应。等电聚焦显示其等电点（pI）为5.2。氨基酸组成分析表明：枯草芽孢杆菌6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的亚基由约480个氨基酸残基组成，富含丙氨酸、门冬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、谷氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸。圆二色谱（CD）对其二级结构的分析显示，该酶分子中α-螺旋占43.7％，β-折叠占26.9％，无规则卷曲占29.4％。 通过动力学方法测得该酶最适pH为8.0，最适温度为30℃，并对热不稳定。以6-磷酸葡萄糖酸和NADP+为底物，其Km值分别为Km1（NADP+）=19.8μmol／L和Km2（6-GPA）=22.6μmol／L。在5mmol／L～50mmol／L浓度范围内，各种离子对该酶的影响表现为：K+、Na+、Cl-、NO3-、SO42-对酶的活力几乎没有影响；Mg2+、CaZ‘、MnZ十对酶有不同程度的激活作用，其中Mg的激活作用最强:Fe3+、CuZ+对酶有抑制作用。用甲基磺酞氟（P MSF）、三硝基苯磺酸（TNBS）、N一澳代唬拍酞亚胺（NBS）、二琉基苏糖醇（DTT）和澳乙酸（BrA。）对酶修饰，结果表明丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸和组氨酸残基可能是该酶活性中心的功能基团。 动力学研究表明，NADP+是该酶的唯一辅酶。两种底物与酶的结合互不影响，而在产物抑制效果上，5一磷酸核酮糖只竞争性抑制6一磷酸葡萄糖酸，NADPH只竞争性抑制NADP+，所以该酶催化机理是Haidance一Laidier一socquet随机机理。