中心蛋白是EF-hand超家族蛋白成员之一,是一种分子量比较小（20 kD）的、酸性钙离子结合蛋白。最初,中心蛋白是在单细胞绿藻中作为纤维收缩的组成成分被发现的。后来,中心蛋白在许多真核生物中发现,包括高等植物、酵母、脊椎动物和人类,在不同的细胞过程中,扮演着重要的角色。人体中有四类不同的中心蛋白,分别为centrin1,centrin2,centrin3和centrin4（缩写为HsCen1-HsCen4）,四种中心蛋白都与视网膜相互连接的鞭毛相关,参与视力的信号转导。但是四种中心蛋白仍有不同的功能,因此可能有不同的生物意义。本文在研究HsCen2的基础上,进一步研究了HsCen1的如下性质:首先,研究了HsCen1磷酸化前后与金属Tb³⁺和Ca²⁺的相互结合:Ca²⁺与HsCen1的反应为放热、焓驱动反应;Tb³⁺与HsCen1的反应为吸热、熵驱动反应;每摩尔HsCen1可以结合4摩尔Tb³⁺,蛋白与Tb³⁺结合顺序为Ⅳ>Ⅲ>Ⅰ>Ⅱ。HsCen1磷酸化后减弱了与Ca²⁺和Tb³⁺的结合,结合常数减小。HsCen1结合金属离子后,构象改变。HsCen1磷酸化后引起的构象变化减弱。其次,通过共振光散射光谱法研究了HsCen1的聚集及其影响因素。结果表明:金属离子可以诱导HsCen1聚集,而且Tb³⁺引起的聚集明显强于Ca²⁺引起的聚集;HsCen1浓度、不同稀土离子、离子强度以及TNS等都可以影响HsCen1的聚集:HsCen1的聚集程度与蛋白本身的浓度呈正相关;随着金属离子的半径增大,金属离子引起蛋白的聚集减弱;随着KCl盐浓度的增大,Tb³⁺引起的HsCen1聚集减弱;随着TNS与HsCen1比例的增加,Tb³⁺引起的HsCen1聚集减弱。HsCen1磷酸化后,HsCen1的聚集程度减弱,HsCen1聚集可能是由疏水作用和静电作用共同调控的。最后,通过等温滴定量热法和荧光发射光谱法研究了HsCen1磷酸化前后与R18-Sfi1的相互作用。结果表明:二者之间是焓驱动的放热反应;每摩尔HsCen1可以结合1摩尔R18-Sfi1,不依赖Ca²⁺,但是Ca²⁺的存在,增强了二者之间的相互作用;HsCen1磷酸化后,必须依赖Ca²⁺才可以与R18-Sfi1结合,而且磷酸化后,减弱了二者之间的亲和力。