中心蛋白是一种约19.5KDa的酸性钙结合蛋白，属于钙调蛋白的大家族，广泛存在于真核生物中。中心蛋白含有四个EF-hand结构域，每个结构域可结合一个钙离子。到目前为止，关于中心蛋白的研究主要集中在其生物功能和结构上。 然而，由于具有重要生理功能的钙离子既无颜色又无磁性，难以得到蛋白与钙离子配位环境的结构信息。而稀土镧系离子具有丰富的光、电、磁性质，当其配位环境发生改变时，引起光、电和磁信号的改变，从而可以通过实验手段探测它们在生物体内的行为。同时，稀土离子与钙离子具有非常相似的化学性质及配位行为，因此稀土离子能够很容易地取代生物大分子中无探测信号的钙离子，研究钙离子的配位微环境、成键情况。 本文选择具有良好电化学活性的Eu<3+>作为探针，对Eu<3+>与中心蛋白的相互作用作了一些基础性的研究工作。 首先较为详细的讨论了Eu<3+>的电化学性质。当底液为0.2mol/L，pH6.0的HAc-NaAc缓冲溶液、Eu<3+>浓度为1×10<-4>mol/L时，在裸热解石墨电极与裸玻碳电极上均有一对氧化还原峰，且受扩散电流控制；当底液为0.01 mol/LpH7.4 Hepes缓冲溶液、Eu<3+>浓度为1×10<-5>mol/L时，在裸热解石墨电极上出现一对可逆性非常好的氧化还原峰，同样受扩散电流控制。此外，实验结果还表明：不同电极、不同浓度、不同底液以及底液的酸度等因素对Eu<3+>的电化学性质有显著的影响。 其次，研究了Eu<3+>与转铁蛋白模拟物EHPG相互作用的循环伏安特性。Eu-EHPG在pH6.0，0.2mol/LHAc-NaAc的缓冲溶液和室温条件下，在裸玻碳电极上出现一对准可逆的氧化还原峰；在pH 7.2，0.1 mol/L Tris-HCl的缓冲溶液中，Eu<3+>与EHPG结合形成1/1的配合物。 第三，讨论了Eu<3+>与氨基酸的相互作用以及Eu<3+>与人血清蛋白、牛血清蛋白的相互作用的电化学性质，为研究Eu<3+>与中心蛋白的相互作用奠定了一定的实验基础。 最后，将稀土Eu<3+>替换中心蛋白的钙离子，分别与中心蛋白的含钙结合位点的不同片段作用。实验表明：在0.01 mol/L Hepes的缓冲溶液和室温条件下，Eu<3+>与不同钙结合位点中心蛋白发生相互作用，氧化还原峰电位发生移动同时伴随有不同程度的峰电流减小。 此外，本文还对多种化合物与DNA的相互作用进行了电化学测定，依据其循环伏安曲线的特征判断化合物与DNA相互作用的方式，结果表明电化学方法测得的实验结论与紫外光谱、荧光光谱实验结论一致。