α-淀粉酶是淀粉酶家族中的一种，广泛地存在于植物、动物、微生物中。它可以水解淀粉分子中的α-1，4糖苷键，在食品、酿造、纺织、医药以及能源工业中都有着广泛的应用，是一种十分重要的酶制剂。　　 本文作者对来自激烈热球菌(Pyrococcus furiosus)超耐热酸性α-淀粉酶基因进行改造，选取其活性中心附近的1个位点，通过大引物PCR的方法，进行定点突变，获得了含有1个位点突变的基因的突变体amyEM1，将之连接至pPIC9K，转化毕赤酵母GS115。通过一系列的筛选，获得了1个具有较高酶活力的菌株，对之进行放大实验，在摇瓶条件下摸索发酵条件，发现在起始pH5.5，诱导pH7条件下可以使重组酵母有效表达。　　 将连有超耐热酸性α-淀粉酶原基因的载体pPIC9K转化汉逊酵母(Hansenulapolymorpha)HP-6菌株，利用Hp-6菌株本身不能在以淀粉为唯一碳源的培养基上生长的特性，筛选出重组的汉逊酵母，筛选方法简单、易行、省时省力。　　 对重组汉逊酵母进行诱导表达，SDS-PAGE表明期分子量约为55KDa，其最适作用温度为95℃左右，并且耐热性极好，在100℃热处理5h后，仍具有60％以上的剩余酶活性，120℃热处理1h后残留40％酶活力。重组汉逊酵母α-淀粉酶最适作用pH为4.0～4.5，比重组毕赤酵母的最适作用pH4.0还低0.5。这种特殊的性质使其在工业应用上具有更大的潜力。　　 本研究将来自激烈热球菌的超耐热酸性α-淀粉酶基因进行改造，并在毕赤酵母和汉逊表达系统中进行了表达，对其酶学性质分析表明：重组汉逊酵母所产的α-淀粉酶具有更加优良的特性，在微酸性环境中有较高的酶活力，更适合于淀粉加工过程，在不同表达系统中进行高效表达的研究也为此淀粉酶进行大规模生产奠定了基础。