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将人白细胞介素-6(IL-6)表达为谷胱甘肽巯基转移酶(GST)融合蛋白的原始菌株E.coliJM109,表达产物主要为无活性的包含体,包含体中的融合蛋白难以复性,不能用亲和纯化回收.从原始菌株中撮的表达质粒pHZ1818并转化入三种宿主大肠杆菌BL21、JM105和DH5α,筛选到一株高效表达活性融合蛋白的菌株D207, 该文对由该菌株表达和制备IL-6的工艺条件进行了系统的研究.按照确定的菌体培养、产物释放和纯化工艺,每升重组菌培养物可获得纯化的IL-6约4mg,其生物活性为9.7×10<7>mgIU/mg,产量超过原始菌株结果的1倍以上,生物活性近原始菌株结果.