大豆分离蛋白（Soybean Protein Isolate，SPI）是目前在肉品工业中应用最为广泛的添加物，其具有营养丰富，价格低廉的特点。然而当其应用到肉品加工过程中，大豆分离蛋白的主要成分（7S和11S）并不能表现出理想的结构变化，抑制肉品中的蛋白变性，导致大豆分离蛋白在应用上的局限性。本文通过采用不同的处理方法（热水解大豆分离蛋白，高压预处理混合蛋白），研究大豆分离蛋白和肌原纤维蛋白混合凝胶的特性，希望获得较佳的混合蛋白成胶参数。本论文包含三方面内容：首先，确立肌原纤维蛋白（Myofibrillar protein isolate，MPI）凝胶的最佳pH、NaCl浓度及蛋白浓度，提取鸡肉中的MPI，采用L9（3⁴）正交表试验，研究pH、NaCl浓度以及MPI浓度对MPI热诱导凝胶硬度、弹性及保水性的的影响；试验结果表明，Nacl浓度对MPI热诱导凝胶的硬度和弹性影响最大，蛋白浓度次之，pH的影响最小；NaCl浓度对凝胶保水性影响最大，蛋白浓度影响最小，pH居中。综合考虑，选取pH6．0，NaCl浓度0．6M，蛋白浓度20 mg·mL^-1为鸡胸肉MPI热诱导凝胶最佳条件。之后，采用预热处理的方式将大豆分离蛋白进行改性，并通过添加Ca²⁺、Mg²⁺研究混合蛋白凝胶性质。将SPI在90℃加热4min获得改性蛋白，按比例与MPI混合制备凝胶。结果表明，与未改性SPI相比，热改性SPI可以有效提高混合蛋白的凝胶特性，促进其与MPI的相互作用。在添加CaCl₂／MgCl₂到混合体系中后，0．01M的GaGl₂可以提高MPI＋S90凝胶的硬度，而0．01M MgCl₂可以提高凝胶弹性和保水性，但是高浓度的二价离子均起相反作用。再通过高压预处理的方式，研究混合蛋白热诱导成胶的效果。MPI和SPI按1∶1比例混合，分别在100、200、400和600 MPa的高压下预处理20min，测定流变性质及SDS-PAGE。压力处理的混合蛋白（MPI和SPI）同时再在40、55、70、85℃条件下水浴加热20min制备凝胶，研究其质构特性、保水性及其微观结构。流变结果表明：100 MPa预处理的混合蛋白明显优于未经处理的混合蛋白；SDS-PAGE电泳显示，高压对混合蛋白的结构产生影响；55℃制备的凝胶明显优于传统热诱导凝胶，硬度、弹性、保水性分别提高了35．50％、27．71％、47．29％，微观结构也显示压力处理过后的混合蛋白凝胶结构较好，然而过高的压力预处理对混合蛋白凝胶却有相反作用。