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本研究阐述了丝状真菌T.reesei的纤维素酶系统中外切纤维素酶CBHI被认为是结晶纤维素有效水解的一个关键酶组分。蛋白质的N-糖基化修饰在蛋白质的折叠分泌、结构功能以及蛋白的稳定性等多方面起着重要的作用。初步研究发现,将45和384两个天冬酰胺位点突变为谷氨酰胺从而使N-糖基化消失后对CBHI的分泌影响不是很大,而270位点的突变使得CBHI分泌量有所降低,分泌量降低的菌株其胞内CBHI的含量与其他菌株相比要高一些。另外,在诱导条件下,270位Asn的糖基化缺失造成CBHI蛋白的SDS-PAGE泳动速率加快,而45位和384位Asn位点上糖基化的缺失则对CBH工的泳动性影响并不明显。