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小分子热激蛋白(small Heat Shock Proteins,sHSPs)的分布极为广泛,具有多种生物功能,可辅助细胞抵御外界不良刺激,充当分子伴侣以防止蛋白间不必要的相互作用并帮助变性蛋白重新折叠,维持蛋白质结构的稳定性,增强大肠杆菌表达的外源蛋白的活性,还与细胞结构的稳定、细胞内信号传导有关。本实验以大肠杆菌小分子热激蛋白IbpA和IbpB为研究对象,通过基因克隆构建重组质粒pACY-IbpA和pACY-IbpB,并转化到大肠杆菌中诱导IbpA和IbpB的表达。将含IbpA和IbpB的蛋白溶液分别与头孢菌素C酰化酶(CPC酰化酶)酶液混合,在55℃、60℃和65℃下处理1个小时,当温度高于60℃时,含有IbpA或IbpB的CPC酰化酶能够在热处理1h之后仍然保持90％左右的酶活力,而不含小分子热激蛋白的CPC酰化酶的酶活性会急剧下降,说明IbpA和IbpB能够显著增强CPC酰化酶的热稳定性。实验还构建了IbpA或IbpB与CPC酰化酶共表达的重组大肠杆菌BL21(DE3)/pET-CPCacy/pACY-IbpA和BL21(DE3)/pET-CPCacy/pACY-IbpB,分别在28℃、30℃、37℃下进行发酵培养,发现在适宜CPC酰化酶活性表达的较低温度下,IbpA和IbpB并不会对其表达产生明显影响,但是IbpA和IbpB能够在较高的培养温度下有利于CPC酰化酶的活性表达。