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1988年，Hashimoto等在果蝇中发现了一种属于Ⅰ型跨膜蛋白的受体，称Toll受体。1997年，Medzhitov等在人类细胞表面发现了Toll样受体(Toll like receptor TLRs)。至今为止，在哺乳动物中已经发现了11种TLRs分子，分别命名为TLR1-TLR11。TLRs分子为Ⅰ型跨膜蛋白，由胞外区，穿膜区及胞内区三部分纽成。胞内区则存在一段序列保守区，该序列与IL-1受体的胞内区的保守序列有高度同源性，被称为Toll/IL-IR(TIR)区域。胞外区有富含亮氨酸重复序列的结构域(Leucine-rich repeats domain LRR domain)。TLRs蛋白分布十分广泛，主要表达于单核细胞、巨噬细胞、树突状细胞、多形核细胞、T、B淋巴细胞及NK细胞等。TLRs分子在病原识别中具有重要的作用，每种TLR受体识别不同的病原成分。本文就各TLRs分子的病原识别及信号转导作一综述。