本文利用荧光、紫外、圆二色等光谱法及酶活性测定法对迷迭香酸与α-糜蛋白酶(α-Chy)的相互作用进行了系统的研究;主要利用α-糜蛋白酶自身光谱特性研究不同条件下迷迭香酸的存在对酶结构、变性过程及其活性的影响。实验结果表明:迷迭香酸与α-Chy反应生成复合物,导致α-Chy内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。同时测定了不同温度下该反应的表观结合常数及结合热力学参数的变化,结果表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,迷迭香酸与α-Chy之间的结合以疏水作用力为主;并利用迷迭香酸与α-Chy的紫外光谱的峰位和峰强度变化研究了它们之间的相互作用,结果表明迷迭香酸与α-Chy可以反应生成一种复合物;此外,在不同酸度下,通过CD光谱的变化可知α-糜蛋白酶的二级结构发生了变化,α-螺旋含量减少;并研究了迷迭香酸对α-糜蛋白酶活力的影响,结果表明在不同酸度下迷迭香酸的存在对α-糜蛋白酶具有抑制或激活作用。