目的:克隆并表达清道夫受体B2蛋白基因,鉴定表达产物及其免疫原性。方法:培养RD细胞,提取其m RNA经RT-PCR方法扩增出SCARB2蛋白基因片段,经克隆后,在PET28a表达系统中表达,表达产物经纯化后(用8mol/L尿素洗涤,跑蛋白电泳后切胶),用His单抗及蛋白质谱对表达蛋白进行鉴定;用纯化蛋白免疫BALB/c小鼠血清对重组蛋白进行免疫原性鉴定;用免疫的小鼠血清与肠道病毒EV71进行体外中和实验。结果:构建的重组质粒p ET28a/scarb2经IPTG诱导,高效表达重组蛋白SCARB2,经His单抗初步验证有目的蛋白表达,进一步用蛋白质谱分析证实为目的蛋白SCARB2,用western blotting证实重组蛋白SCARB2可以被免疫鼠血清特意识别,EV71对RD细胞的感染能被免疫鼠血清中和。结论:SCARB2蛋白表达载体在大肠杆菌BL21中高效表达,纯化产物具有较强的免疫原性。重组蛋白免疫的鼠血清能中和EV71,阻碍其与RD细胞的结合。为今后EV71与清道夫受体蛋白的作用机制及清道夫受体的单克隆制备提供参考。